L'amilasi è un enzima che aiuta nella conversione dell'amido in zuccheri. Viene fornita una descrizione dettagliata dell'esempio dell'enzima amilasi.
L'amilasi è un enzima che catalizza l'idrolisi (rottura di una sostanza mediante l'aggiunta di una molecola d'acqua) dell'amido in molecole di carboidrati più piccole come il maltosio (una molecola composta da due molecole di glucosio). Le amilasi sono classificate come alfa, beta o gamma a seconda di come attaccano i legami tra le molecole di amido.
- Alfa amilasi
- Beta amilasi
- γ-amilasi
- α-glucosidasi
- CGTasi
- Glucoamilasi
- Amilasi salivare
- Amilasi pancreatica
- Amilasi fungine
- ptialina
- pullulanasi
- amilpullulanasi
- Ciclomaltodestrinasi
- Glucosidasi destrano
- Saccarosio fosforilasi
- Enzima deramificante
- Alternansucrasi
- Maltooligosil trealosio sintasi
- Trealosio sintasi
- amilosucrasi
- Amilmaltasi
- Oligo-1,6-glucosidasi
- isoamilasi
- Glucodestranasi
- Amilasi maltogena
- Neopullulanasi
Alfa amilasi
L'alfa-amilasi (-amilasi) è un enzima con il numero EC 3.2.1.1 che rompe i legami alfa in grandi polisaccaridi legati alfa come amido e glicogeno per produrre catene più corte, destrine e maltosio. È il tipo più comune di amilasi negli esseri umani e in altri mammiferi.
Molti funghi lo secernono e si trova nei semi contenenti amido come riserva alimentare. Appartiene alla famiglia dei glicosidi idrolasi 13. La saliva contiene l'enzima digerente alfa amilasi. Rompe i legami glicosidici -1,4 dell'amido. L'efficienza della masticazione è fondamentale affinché l'amilasi salivare permei il bolo pasto.
Beta amilasi
L'enzima beta-amilasi (EC 3.2.1.2, -amilasi, saccarogeno amilasi, glicogenasi) è anche noto come 4-alfa-D-glucano maltoidrolasi. L'enzima più essenziale è la beta-amilasi, che scinde due molecole di glucosio legate dall'estremità riducente della catena.
La capacità della beta-amilasi di creare abbastanza maltosio, lo zucchero fermentabile più significativo, è fondamentale durante la prima fase della produzione della birra.
γ-amilasi
La γ-amilasi è un enzima meno comunemente utilizzato nel settore alimentare. Idrolizza il legame glicosidico finale (1-4) per scomporre l'amido dall'estremità non riducente, fornendo un'unità di glucosio. Può anche idrolizzare i legami glicosidici (1-6). Rispetto ad altre amilasi, l'enzima ha un ph ottimale inferiore. Un tipo di amilasi che produce glucosio scindendo le connessioni finali alfa-1,4-glicosidiche all'estremità non riducente dell'amilasi e dell'amilopectina. Inoltre rompe i legami glicosidici alfa-1-6. In condizioni acide, -amilasi è più efficace (pH ottimale di 3).
α-glucosidasi
L'alfa-glucosidasi è una glucosidasi che agisce sui legami α(1-4) e si trova nel bordo del pennello dell'intestino tenue. Amido e disaccaridi vengono convertiti in glucosio dall'enzima alfa-glucosidasi.
CGTasi
Le CGTasi (ciclodestrina glicosiltransferasi) sono enzimi che possono creare ciclodestrine (oligoglucosidi circolari collegati a σ(1->4)) dall'amido.
Glucoamilasi
La glucoamilasi è un enzima fungino con 45 catene laterali di carboidrati, inclusi singoli residui di mannosio e catene di oligosaccaridi di mannosio, glucosio e galattosio.
Amilasi salivare
salivare l'amilasi può essere un enzima di scissione per i polimeri di glucosio generati dalle ghiandole salivari. Rappresenta solo una piccola parte dell'amilasi totale escreta, che di solito è prodotta dal pancreas.
Amilasi pancreatica
L'amilasi pancreatica completa la digestione dei carboidrati, portando al glucosio, una piccola molecola presa nel flusso sanguigno e trasportata in tutto il corpo.
Amilasi fungine
Aspergillus oryzae produce una specie di alfa amilasi chiamata amilasi fungina. Ne esistono di due tipi: liquido e in polvere. Questa idrolasi ad azione rapida agisce negli intervalli di pH acido, neutro e leggermente alcalino.
ptialina
Le ghiandole salivari umane generano la ptialina, un enzima che idrolizza l'amido. È un tipo specifico di amilasi salivare. La ptialina, una molecola salivare, aiuta la lingua a digerire l'amido.
pullulanasi
La pullulanasi è un tipo di glucanasi che degrada il pullulano. È un esoenzima amilolitico. Gram-negativo i batteri del genere Klebsiella lo generano come extracellulare, lipoproteina ancorata alla superficie cellulare.
amilpullulanasi
Le amilpullulanasi sono un tipo di enzima deramificante che appartiene alla famiglia degli enzimi carboidrati attivi, classificata per sequenza.
Ciclomaltodestrinasi
L'enzima ciclomaltodestrinasi (CDasi) idrolizza la ciclodestrina per generare oligosaccaridi lineari con legami (1,4).
Glucosidasi destrano
Streptococcus mutans Dextran Glucosidase (SMDG), un esotipo glicoside idrolasi (GH) famiglia 13 glucosidasi, idrolizza un legame -1,6-glucosidico alle estremità non riducenti di isomaltooligosaccaridi e destrano.
Saccarosio fosforilasi
La saccarosio fosforilasi è una chiave enzima nel metabolismo del saccarosio e il controllo di altri intermedi metabolici. Le fosforilasi di saccarosio sono enzimi carboidrati-attivi con un eccezionale potenziale biocatalitico per convertire lo zucchero da tavola normale in composti con caratteristiche desiderabili.
Enzima deramificante
Un enzima deramificante aiuta la scomposizione del glicogeno, che funge da deposito di glucosio nel corpo, dall'attività della glucosiltransferasi e della glucosidasi. Gli enzimi deramificanti, insieme alle fosforilasi, mobilitano le riserve di glucosio dai depositi di glicogeno nei muscoli e nel fegato.
Alternansucrasi
L'alternansucrasi catalizza il trasferimento di un residuo alfa-D-glucosile dal saccarosio alle posizioni 6 e 3 del residuo terminale di un glucano alfa-D-non riducente, risultando in un glucano con alternanza di alfa-1,6 e legami alfa-1,3.
Maltooligosil trealosio sintasi
La transglicosilazione intramolecolare del maltooligosaccaride in maltooligosil trealosio (alfa-maltooligosil alfa-D-glucoside) è catalizzata da questo enzima.
Trealosio sintasi
La trealosio sintasi (TreS) è un enzima catalitico che catalizza la conversione reversibile del maltosio in trealosio. I batteri sono i principali produttori di TreS. A causa del costo economico del substrato, della semplicità della reazione e dell'elevata resa di conversione, la via TreS è interessante per la sintesi del trealosio.
amilosucrasi
L'amilosucrasi (EC 2.4.1.4) appartiene alla famiglia 13 dei glicosidi idrolasi (-amilasi), ma il suo scopo biologico è sintetizzare polimeri simili all'amilosio dal saccarosio.
Amilmaltasi
L'amilomaltasi (AM) catalizza la transglicosilazione dell'amido per ottenere oligosaccaridi lineari o ciclici, che hanno applicazioni biotecnologiche e industriali.
Oligo-1,6-glucosidasi
La componente isomaltasi-maltasi ha il compito di scomporre isomaltosio e maltosio in due molecole di glucosio.
isoamilasi
La glicogeno 6-alfa-D-glucanoidrolasi è il nome scientifico dell'isoamilasi. Il glicogeno, l'amilopectina e le sue destrine beta-limite subiscono l'idrolisi delle connessioni dei rami alfa-D-glucosidici. L'amilopectina viene facilmente idrolizzata da questo enzima.
Glucodestranasi (GDasi)
L'enzima glucodextranasi catalizza l'idrolisi dei legami glucosidici del destrano. N, A, B e C sono i quattro domini che compongono la struttura di GDase. Il dominio A ha una struttura a sei barili, mentre il dominio N ne ha diciassette antiparallelo fili. Entrambi i domini sembrano essere interessati dall'attività catalitica delle glucoamilasi batteriche (GA).
Amilasi maltogena
L'amilasi maltogena è un tipo di amilasi che scompone l'amido in maltosio. Può scomporre l'amido in molecole più piccole in ambienti in cui ha molti substrati da affrontare. È un'endo-amilasi, il che significa che funziona alla fine di una stringa di molecole.
Neopullulanasi
La neopullulanasi (EC 3.2.1.135, pullulanase II) è un enzima pullulano 4-D-glucanoidrolasi (che forma panosi) della famiglia delle alfa-amilasi. La neopullulanasi, una glicosil idrolasi isolata dal Bacillus stearothermophilus (bsNpl), potrebbe essere utilizzata nell'amido e dei settori dei detersivi.
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