Coenzima e oloenzima? 7 fatti (leggi prima questo!)

In questo articolo, veniamo a conoscenza di 7 fatti importanti riguardanti "Coenzima e oloenzima?", insieme alla loro origine, composizione, caratteristiche, funzioni ed esempi.

L'oloenzima è un enzima completamente evoluto e cataliticamente attivo. Un apoenzima con i suoi cofattori si trasforma in un oloenzima. L'oloenzima è costituito da ogni componente necessario per il funzionamento di un enzima, come la RNA polimerasi, la DNA polimerasi III.

Discutiamo di alcuni fatti e cerchiamo di capire”Coenzima e oloenzima?"

  • Ciò che è noto come oloenzima?
  • Il coenzima e l'oloenzima sono uguali?
  • In che modo il coenzima è correlato all'oloenzima?
  • Perché il coenzima è correlato all'oloenzima?
  • Differenza tra oloenzima e coenzima
  • Composizione dell'oloenzima

Apoenzima + Cofattore = Oloenzima

Un coniugato enzima è un altro nome per l'oloenzima. Senza cofattori, l'apoenzima, o costituente proteico dell'enzima, è inattivo.

Il componente non proteico di un oloenzima, necessario per la sua funzione, è noto come cofattore. I cofattori possono essere composti organici noti come coenzimi o ioni metallici (Mg2+, Fe3+, Zn2+).

La maggioranza dei i coenzimi sono costituiti da vitamine. In una reazione biologica, operano come mediatori momentanei di gruppi e trasportano questi gruppi.

Esempi di questo:

  • Il coenzima A (CoA) trasporta gruppi acilici ed è generato da sostanze come l'acido pantotenico, ecc.
  • La flavina adenina dinucleotide (FAD) trasferisce gli elettroni ed è generata dalla vitamina B2 (riboflavina).
  • La nicotinamide adenina dinucleotide (NAD) trasporta ioni idruro ed è derivata dall'acido nicotinico (niacina).

Un cofattore che è molto saldamente, spesso in modo covalente, legato all'apoenzima è noto come gruppo protesico. I gruppi protesici eme collegati ai citocromi sono an esempio di gruppo protesico. Enzimi aventi cofattori metallici includere, ad esempio:

  • Catalasi, perossidasi e citocromo ossidasi: Fe2+ o Fe3+
  • Piruvato chinasi: K+
  • Anidrasi carbonica: Zn2+

Pertanto, l'oloenzima o enzima coniugato è il nome del complesso apoenzima-cofattore catalitico attivo.

Coenzima

I coenzimi sono minuscoli composti non proteici, chimici o inorganici che supportano la funzione particolare di un enzima. Servono come trasportatori temporanei di particolari gruppi funzionali tra enzimi. L'apoenzima è unito da coenzimi, che promuovono l'attività enzimatica. Tecnicamente parlando, un cofattore è una sorta di coenzima.

Ad esempio, considera riboflavina, tiamina, adenosina trifosfato (ATP), NADH, NADPH e acido folico.

Questi minuscoli composti di peso molecolare sono notevolmente stabili al calore e strettamente legati a un enzima. La maggior parte di essi sono derivati ​​del complesso vitaminico B.

coenzimiDerivato dal complesso di vitamina B
NAD, NDPNiacina
CoASHAcido pantotenico
FAD, FMNRiboflavina
Piridossalfosfatopiridossina
Tiamina fosfatoTiamina
tetraidrofolatoAcido folico
Esempi di coenzimi

Ciò che è noto come oloenzima?

Una versione completa e cataliticamente attiva di an enzima è chiamato oloenzima. Un oloenzima è un apoenzima più il suo cofattore. La maggior parte dei cofattori è strettamente legata piuttosto che covalentemente. I legami covalenti possono, tuttavia, essere formati utilizzando gruppi protesici organici, come uno ione ferro o una vitamina. L'RNA polimerasi e la DNA polimerasi, che includono entrambe diverse subunità proteiche, sono esempi di oloenzimi.

Es:

  • Gli enzimi semplici e gli enzimi coniugati sono le due categorie di enzimi in base alla loro composizione chimica.
  • Enzimi semplici: contengono solo aminoacidi.
  • Enzimi coniugati: enzima semplice + cofattore (necessario per l'attività biologica).
  • Cofattore - (meno) enzima coniugato = apoenzima, una subunità proteica.
  • Oloenzima: enzima semplice più cofattore.
  • Pertanto, gli enzimi semplici sono anche noti come apoenzimi. Quando gli apoenzimi si uniscono a un gruppo non proteico, noto anche come cofattore, in modo covalente o non convalente, viene creato un enzima completo biologicamente attivato noto come oloenzima.

Il coenzima e l'oloenzima sono uguali?

Molti enzimi possono anche avere un cofattore non proteico necessario per la loro attività catalitica oltre alla componente proteica. Gli oloenzimi sono quegli enzimi che contengono componenti sia proteici che non proteici. I termini apoenzima (o apoproteina) e cofattore, rispettivamente, si riferiscono alla componente proteica e alla componente non proteica di un oloenzima. I coenzimi sono un componente organico e non proteico degli oloenzimi.

In che modo il coenzima è correlato all'oloenzima?

Le proteine ​​che catalizzano (quasi invariabilmente) le reazioni biochimiche sono conosciute come enzimi. Pertanto, aumentano la velocità delle reazioni chimiche, di solito legandosi e avvicinando i reagenti o prendendo parte al processo di reazione. Come catalizzatori, sono considerati non modificati (o riportati allo stato iniziale) dopo la conclusione della reazione e possono quindi prendere parte a numerose iterazioni della reazione a condizione che vi sia una scorta sufficiente di reagenti.

  • Alcuni processi enzimatici contengono anche altri componenti chimici non proteici che possono contribuire alla reazione ma non possono catalizzarla da soli.
  • Questi sono conosciuti come coenzimi e sono spesso vitamine o derivati ​​della vitamina se sono organici (contengono carbonio). I nucleotidi oi loro derivati, come ATP, NAD, FAD, ecc., costituiscono un'altra classe significativa di coenzima.
  • Sono noti come cofattori se non organici e in genere sono costituiti da ioni metallici come rame, zinco, cobalto, ecc.
  • Un oloenzima è un enzima che contiene sia il suo coenzima che il cofattore.
  • Di conseguenza, un coenzima è un componente non proteico di un oloenzima.

Perché il coenzima è correlato all'oloenzima

Un apoenzima è un enzima dormiente; diventa attivo solo quando si lega a un cofattore organico o inorganico. Un oloenzima è costituito da un apoenzima e dal suo cofattore. Un oloenzima è intero e funzionale nella catalisi. La maggior parte dei cofattori è strettamente legata piuttosto che covalentemente.

Es: la DNA polimerasi e la RNA polimerasi sono due esempi di oloenzimi che contengono diverse proteine componenti.

Gli interi complessi hanno tutte le subunità richieste per l'attività.

  1. I desossiribonucleotidi sono polimerizzati in un filamento di DNA dalla DNA polimerasi dell'oloenzima. replicazione del DNA coinvolge attivamente la DNA polimerasi. Per creare il nuovo filamento, interpreta il filamento di DNA intatto come modello.
  2. Il filamento di DNA polimerizzato risultante è simile al filamento partner originale del modello e complementare al filamento principale. Gli ioni di magnesio sono utilizzati dalla DNA polimerasi per l'attività catalitica.
  3. Un altro oloenzima che catalizza la sintesi dell'RNA è l'RNA polimerasi. La trascrizione, il processo di costruzione di catene di RNA utilizzando i geni del DNA come modelli, richiede la RNA polimerasi. Polimerizza i ribonucleotidi all'estremità 3' di un trascritto di RNA.

Fattori chiave

Un biologico il catalizzatore è un enzima. Sono essenziali in diversi processi biologici e specifici del substrato. Ad eccezione degli RNA catalitici e dei ribozimi, la maggior parte degli enzimi sono proteine ​​composte da amminoacidi. Alcuni enzimi necessitano anche di un componente non proteico per funzionare. Gli enzimi sono divisi in due categorie in base a questo:

  • Enzimi semplici, come tripsina, pepsina, ecc., sono composti solo da proteine.
  • Gli enzimi coniugati, noti anche come oloenzimi, sono costituiti da una componente proteica e da una non proteica, entrambe necessarie per l'azione. L'apoenzima inattivo è il componente proteico dell'oloenzima.
  • Il componente non proteico, noto anche come cofattore, è necessario affinché gli enzimi svolgano la loro funzione catalitica. Ad esempio, biologico molecole o coenzimi (NAD+, NADP+, FAD2+), ioni metallici (Mg2+, Fe3+, Zn2+) e gruppi protesici Ad esempio, DNA polimerasi, piruvato chinasi, ADH e catalasi.

Quindi l'oloenzima è un composto di un enzima attivo e un cofattore, o un apoenzima legato a un cofattore.

Apoenzima (inattivo) + cofattore ⇌ oloenzima (attivo)

Differenza tra oloenzima e coenzima

  • I coenzimi sono sostanze organiche necessarie che si associano agli enzimi per aiutare nella catalisi dei processi. I processi cellulari dipendono dai coenzimi.
  • I coenzimi supportano a loro volta le azioni degli enzimi. Per aiutare gli enzimi a svolgere i loro compiti, si legano a loro in modo lasco. I coenzimi sono molecole organiche non proteiche che supportano la catalisi di un enzima o la reazione.
  • I coenzimi svolgono la loro funzione legandosi ai gruppi laterali di enzimi coinvolti nella reazione, ovvero il lato attivo. I legami covalenti sono usati per collegare insieme enzimi e coenzimi perché sono composti organici non metallici.
  • I coenzimi condividono solo elettroni con gli enzimi, senza mai perdere o guadagnare elettroni. Quando stabiliscono questo collegamento, facilitano semplicemente il verificarsi della reazione trasferendo e trasportando elettroni attraverso la reazione.
  • I coenzimi non costituiscono una componente essenziale del processo enzimatico. Il coenzima ritorna in libera circolazione all'interno della cellula fino a quando non è stato nuovamente necessario dopo la reazione perché le connessioni covalenti sono interrotte..
  • Gli oloenzimi operano in base alla composizione e alle caratteristiche dell'olo stato attivo. A causa della loro struttura e cofattori, gli oloenzimi mostrano spesso una bioattività significativa. Simile ad altri enzimi, è noto che gli oloenzimi catalizzano i processi chimici, ma lo fanno con la velocità e la stabilità extra di avere il loro cofattore impiantato.

Composizione dell'oloenzima

Un oloenzima è composto da due parti: (1) l'enzima centrale e (2) il fattore sigma.

L'oloenzima è l'intera RNA polimerasi di E. coli. L'enzima centrale e il fattore sigma sono le due parti che compongono l'oloenzima. L'oloenzima può essere rappresentato dal simbolo α2 β β' σ. !

1. L'enzima centrale:

L'enzima centrale può creare RNA usando il DNA come modello, ma non può iniziare la trascrizione nei punti corretti.

Quattro polipeptidi, delle seguenti tre categorie, costituiscono il nucleo RNA polimerasi:

(a) La subunità α:

Si verifica in due trascrizioni principali per sito attivo dell'enzima centrale ed è focalizzato sull'adesione al DNA del promotore. Il suo particolare metodo di legame del DNA è sconosciuto.

(b) La subunità β:

Funziona come un enzima con una singola copia ed è coinvolto nell'interazione con i nucleotidi in entrata per produrre RNA. Invece di fare affidamento sul comportamento di accoppiamento delle basi, sembra che i nucleotidi corretti adiacenti alle basi del DNA possano essere identificati in base alla loro geometria complessiva in relazione l'uno con l'altro.

(c) La subunità β':

Per consentire l'inizio della trascrizione, è impegnata nell'interazione con il DNA stampo, o la lunghezza del DNA a filamento singolo creata.

La funzionalità dell'enzima centrale nel suo insieme è stata influenzata da ciascuna subunità e almeno questi sono alcuni dei quattro seguenti siti funzionali distinti dovrebbero essere presenti.

(i) Quando il DNA viene replicato una base alla volta, un sito di svolgimento del DNA divide costantemente il filamento figlio del DNA mentre l'enzima centrale si muove.

(ii) La posizione che si lega al "filo antisenso" o filamento attivo per la trascrizione.

(iii) Un secondo sito si lega al DNA che viene trascritto. "filo dei sensi", che è il filo opposto al "filo antisenso".

(iv) Una regione di riavvolgimento del DNA è responsabile dell'avvolgimento dei due filamenti di DNA in un duplex comune.

2. Il fattore Sigma:

Il fattore sigma contribuisce all'attaccamento stabile della RNA polimerasi al DNA del promotore e forse all'inizio della trascrizione. Non è direttamente coinvolto nella trascrizione perché viene espulso quando la catena di RNA si avvicina a 8 o 9 basi. Gli enzimi principali continuano quindi la trascrizione (cioè la sintesi dell'RNA).

RNA polimerasi eucariotica:

Tutti gli eucarioti hanno le tre distinte RNA polimerasi RNA polimerasi I, II e III.

RNA polimerasi I:

Il nucleolo ospita questo enzima, che è responsabile di RNA ribosomiale trascrizione.

RNA polimerasi II:

Il nucleoplasma, una regione del nucleo diverso dal nucleolo, è dove si trova questa polimerasi. Questo enzima è un attore chiave nel processo della RNA polimerasi ed è responsabile della trascrizione di tutti i geni produttori di mRNA. La trascrizione negli eucarioti inizia come precursori di mRNA noti come RNA nucleare eterogeneo (hn RNA), che vengono quindi convertiti in mRNA.

coenzima e oloenzima
RNA Pol II in azione, che mostra l'estensione CTD del terminale C POLR2A da wikipedia

RNA polimerasi III:

Questo enzima trascrive i geni tRNA e 5S RNA e si trova nel nucleoplasma.

RNA polimerasi nell'organello:

Oltre alle RNA polimerasi nucleari I, II e III, le cellule eucariotiche hanno anche piccole quantità di attività della RNA polimerasi negli organelli intracellulari, inclusi tali mitocondri e plastidi. Comparativamente, pochi geni contenuti in questi organelli devono essere trascritti da queste polimerasi. Questi enzimi assomigliano alle RNA polimerasi dei fagi, a quanto pare.

Conclusione

Nell'articolo sopra, abbiamo studiato il coenzima e l'oloenzima. Le somiglianze e le differenze tra loro. La loro origine, composizione, funzioni e esempi sono stati discussi in dettaglio.

 

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