In questo articolo ci concentreremo sull'argomento “Oloenzima ed Enzima? 11 Fatti (leggi prima questo), fornendo i fatti dettagliati e mettendo per iscritto le affermazioni a sostegno dell'argomento.
Gli enzimi esistono in due forme inattive e attive. La forma inattiva dell'enzima è nota come zimogeno e la forma attiva è chiamata oloenzima. L'oloenzima è costituito da due componenti, vale a dire apoenzima e coenzima. L'apoenzima regola la specificità per i substrati in combinazione con un coenzima che è un potenziatore dell'attività catalitica di un enzima.
L'oloenzima è noto come una forma biochimica attiva completa di un enzima costituito da due componenti, apoenzima e un coenzima che rende l'enzima cataliticamente attivo. Determinano inoltre la specificità dell'enzima rispetto ai diversi substrati nella miscela di reazione legandosi al sito attivo dell'enzima dove avviene la trasformazione dei substrati in prodotti.
Funzioni degli oloenzimi
Un enzima nella sua forma attiva è noto come oloenzima che è cataliticamente attivo e partecipa al processo di reazione in cui i substrati vengono convertiti nei prodotti. Alla fine della reazione i costituenti dell'enzima come, apoenzima e coenzima che sono piccole molecole proteiche o gruppi funzionali vengono rilasciati dal sito attivo dell'enzima nel flusso sanguigno per partecipare a un'altra reazione enzimatica.
L'enzima ha bisogno di un cofattore per la sua completa attivazione e funzione, senza alcun cofattore un enzima sarà reso inattivo e viene chiamato zimogeno. Un esempio di zimogeno può essere il tripsinogeno, una forma inattiva di tripsina. I cofattori includono molecole non proteiche o ioni metallici che migliorano l'attività catalitica di un enzima.
Struttura degli oloenzimi
Una composizione tipica dell'oloenzima comprende un enzima più un cofattore e un apoenzima, che può essere qualsiasi molecola non proteica. Esistono varietà di diversi oloenzimi, ciascuno con le proprie funzioni significative. I componenti strutturali di alcuni oloenzimi sono i seguenti:
- DNA Polimerasi III: Consiste di lì subunità, la subunità alfa (α), la ε subunità e subunità θ.
- RNA polimerasi II: è costituita da più proteine che coinvolgono nella trascrizione del DNA. Si compone di 12 subunità e la sua dimensione è di 550 kilo Dalton. Fondamentalmente contiene fattori trascrizionali, RNA polimerasi II e proteine regolatrici per l'espressione genica che sono note insieme come proteine SRB.
- Proteina chinasi un oloenzima: Esiste in due forme, la forma inattiva e quella attiva. La forma inattiva di PKA è costituita da tetramero con due subunità regolatorie e due subunità catalitiche. È un tipo di serina protein chinasi.
Esempi di oloenzimi
Esistono diversi tipi di oloenzimi noti con più subunità e si trovano sia nei procarioti che negli eucarioti. Gli esempi di oloenzimi includono;
DNA polimerasi III
La DNA polimerasi III è un oloenzima che è principalmente coinvolto nella replicazione dei procarioti. Funziona in combinazione con altre DNA polimerasi includono Pol I, Pol II, Pol IV e V.
RNA polimerasi II
L'RNA polimerasi II è un oloenzima che si trova negli eucarioti che partecipano al processo di trascrizione, formazione di un mRNA, snRNA e microRNA dal duplex del DNA. È anche noto come RNA polimerasi dipendente dal DNA.
Proteina chinasi un oloenzima
L'oloenzima PKA agisce come recettore per l'adenosina monofosfato ciclico (cAMP) ed è anche un regolatore della funzione cardiaca e della sua morfologia. È attivato da diversi tipi di ligandi come ormoni, neurotrasmettitori e altri segnali.
Qual è la relazione tra oloenzima ed enzima?
L'oloenzima è un enzima legato a cofattori e coenzimi che ne potenzia l'attività catalitica. Gli enzimi sono inattivi nella loro forma normale; fluttuano liberamente nel flusso sanguigno in attesa di essere attivati dai loro specifici partner di legame. Sono attivati dal legame efficiente di cofattori e coenzimi e quindi sono chiamati oloenzimi.
Il tripsinogeno è una forma inattiva dell'enzima tripsina che viene prodotto nel pancreas e viene attivato nella forma attiva tripsina dalla scissione del peptide di attivazione amino-terminale con l'aiuto dell'enterochinasi nell'intestino tenue.
Differenza tra oloenzima e apoenzima
| oloenzima | Apoenzima |
| L'oloenzima è una struttura complessa che si forma dalla combinazione di apoenzima e suoi cofattori che sono di natura non proteica. | L'apoenzima è la forma inattiva di un enzima che viene convertito nella forma attivata dall'unione di alcuni cofattori. |
| Si riferisce alla forma cataliticamente attiva completa dell'enzima. | È noto come enzima inattivo. |
| È composto da un enzima e diversi cofattori. | È composto da solo enzima. |
| La loro struttura è complessa e attiva. | La struttura è meno complessa e inattiva. |
| Gli esempi includono la DNA polimerasi III e l'RNA polimerasi II che sono entrambe strutture multi-subunità. | Gli esempi includono, tripsinogeno, apo glucosio ossidasi, ecc. |
In che modo l'oloenzima è un enzima?
L'oloenzima è una forma attiva completa di enzima che è coinvolto nell'attivazione cataliticamente delle reazioni chimiche e biologiche che si verificano all'interno delle cellule. Gli oloenzimi contengono più subunità in forme diverse. L'oloenzima è formato da un enzima inattivo legato ai coenzimi.
Gli enzimi sono costituiti solo da proteine mentre l'oloenzima è una forma coniugata di un enzima inattivo e una molecola non proteica chiamata cofattore che rende l'enzima cataliticamente attivo.
L'oloenzima è un enzima attivo?
Sì, l'oloenzima è un complesso di cofattori e coenzimi che insieme attivano l'apoenzima che è un enzima inattivo. La forma attiva dell'apoenzima è nota come oloenzima che si esibisce nel migliorare la velocità delle reazioni biochimiche. Il cofattore che è il partner di legame dell'apoenzima è una molecola non proteica o uno ione metallico.
I esempio di cofattore include, ATP, minerali e vitamine. I coenzimi sono molecole organiche che includono nicotineamideadenina dinucleotide (NAD), nicotineamide adenina dinucleotide fosfato (NADP), flavina adenina dinucleotide) FAD). Questi coenzimi sono coinvolti nella reazione di trasferimento di elettroni.
Tutti gli enzimi possono essere l'oloenzima?
Sì, tutti gli enzimi possono essere oloenzimi. Qualsiasi enzima non può rimanere inattivo a lungo in una cellula vivente. L'enzima ha bisogno di cofattori per essere attivato e senza alcun cofattore sono chiamati apoenzimi. Gli oloenzimi sono gli enzimi cataliticamente attivi che svolgono una varietà di reazioni biochimiche all'interno degli organismi viventi.
Dove si trovano gli oloenzimi?
Ci sono varietà di oloenzimi trovati nel corpo che sono prodotti naturalmente dalla coniugazione di cofattori e coenzimi con l'enzima. Un tipo di oloenzima è CaMKII che è composto da 12 subunità si trova nelle sinapsi dove le cellule nervose si uniscono l'una all'altra. L'oloenzima PKA (proteina chinasi A) si trova funzionalmente attivato nel cuore dove regola il funzionamento e la morfologia del cuore. DNA
Come vengono prodotti gli oloenzimi e quando?
L'apoenzima e i suoi cofattori di legame sono coinvolti nella produzione di oloenzimi. Gli oloenzimi sono costituiti da polipeptidi e cofattore inorganico o organico. L'apoenzima è un enzima inattivo che necessita di cofattori e coenzimi per tornare al suo stadio attivo. Dopo essere stato attivato dai suoi partner di legame, un enzima è ora chiamato oloenzima che è cataliticamente attivo.
Gli oloenzimi sono anche chiamati enzimi coniugati. Le RNA polimerasi batteriche sono costituite da alcune proteine e da più subunità. Si scopre che l'oloenzima della DNA polimerasi III è attivato alla forcella di replicazione e fa parte del replisoma durante la replicazione del DNA procariotico. L'oloenzima della RNA polimerasi si trova negli eucarioti e viene attivato durante il processo di formazione dell'RNA noto come processo di traduzione.
Cosa è importante per gli oloenzimi?
L'oloenzima è importante per la sua funzione di enzima attivo con un'elevata attività catalitica. La funzione principale degli oloenzimi è la formazione di prodotti dalla varietà di substrati. Gli oloenzimi svolgono un ruolo significativo in vari processi biologici sia nei procarioti che negli eucarioti.
La DNA polimerasi III e l'RNA polimerasi II sono un tipo di oloenzimi significativi per la sintesi di mRNA, snRNA e microRNA nei procarioti e negli eucarioti.
Conclusione
Per concludere l'articolo, possiamo dire che gli oloenzimi sono la forma attiva degli enzimi e sono significativi nello svolgimento di svariate reazioni biologiche e sono importanti per il mantenimento del normale funzionamento delle cellule.
Leggi anche:
- I mitocondri hanno ribosomi
- Le diatomee sono protisti 2
- Diffusione vs avvezione
- Enzimi di replicazione dell'RNA
- Le cellule muscolari hanno mitocondri
- Citoscheletro e protoplasma
- Caratteristiche delle tenie
- Le cellule procariotiche hanno il citoplasma
- Lisosomi nel citoplasma
- L'enzima è inibito
EHI! Sono Sneha Sah, ho completato la specializzazione in Biotecnologie. La scienza mi ha sempre affascinato e scrivere è la mia passione. Come scrittore accademico il mio obiettivo è rendere la scienza facile e semplice da imparare e leggere.
Ciao amico lettore,
Siamo una piccola squadra alla Techiescience, che lavora duro tra i grandi player. Se ti piace quello che vedi, condividi i nostri contenuti sui social media. Il tuo supporto fa una grande differenza. Grazie!