In questo articolo ci concentreremo sull'argomento "L'enzima è inibito: 7 fatti interessanti (da leggere prima)", fornendo le dichiarazioni e i fatti a sostegno dell'argomento.
L'inibitore enzimatico è definito come qualsiasi sostanza che provoca l'arresto della reazione di legame del substrato dell'enzima. Provoca una prevenzione nella reazione che supponiamo avvenga a seguito del legame di un enzima con il suo substrato. Gli enzimi agiscono come catalizzatori in una reazione chimica, un inibitore impedisce l'attività di un enzima legandosi ad esso.
Esistono varietà di inibitori enzimatici che si trovano naturalmente e prodotti in laboratorio. Gli inibitori che sono prodotti naturalmente dagli estratti vegetali sono, Bidens pilosa, Cassia alata, Capsicum frutescens, Ficus carica, ecc. inibitori prodotti chimicamente sono, Lepirudin, Bivalirudin, Cyclosporine, Ramiprill, Masoprocol, ecc.
Che cos'è un enzima?
Gli enzimi sono conosciuti come catalizzatori naturali e sono costituiti da amminoacidi, contenenti una o più catene polipeptidiche, quindi sono chiamate proteine per struttura ma non tutte le proteine agiscono come enzimi. La funzione biologica degli enzimi è quella di accelerare qualsiasi reazione chimica che avvenga all'interno degli organismi viventi.
Gli enzimi funzionano legandosi a molecole specifiche e le attivano inducendo determinati cambiamenti morfologici nella molecola. Svolgono un ruolo significativo nei processi biologici come respirazione, digestione, guarigione delle ferite, divisione cellulare, riproduzione, ecc. Gli enzimi catalizzano qualsiasi reazione chimica mediante aggiunta, rimozione o trasferimento di gruppi chimici, atomi o elettroni.
Tipi di enzimi
| Tipo di enzima | Funzione |
| Ossidoreduttasi | Il loro ruolo è catalizzare le reazioni di ossido-riduzione trasferendo elettroni principalmente atomi di idrogeno o ioni idruro all'atomo di ossigeno accettore. |
| Transferasi | Come suggerisce il nome, catalizzano reazioni di trasferimento in cui il trasferimento del gruppo da un donatore all'accettore, ad esempio l'enzima esochinasi. |
| Idrolasi | Catalizzano le reazioni di idrolisi, che comporta il trasferimento di un gruppo chimico all'acqua. È un tipo di reazione della transferasi in cui un gruppo funzionale viene trasferito dal donatore all'acqua come accettore. |
| Liasi | Catalizzano le reazioni mediante rimozione e aggiunta di gruppo funzionale per rompere o formare un doppio legame. |
| Isomerasi | Catalizzano il trasferimento di un gruppo chimico all'interno di una molecola a seguito della quale vengono prodotte forme isomeriche che cambiano la geometria e la struttura del composto. |
| Ligas | Le ligasi sono l'enzima colla che catalizzano la formazione di legami chimici per unire i due substrati insieme, le reazioni sono chiamate reazioni di condensazione. Richiedono energia sotto forma di ATP per catalizzare le reazioni. |
| Trasloca | Sono presenti all'interno delle membrane cellulari dove assistono e catalizzano il movimento di ioni e altre molecole dentro e fuori la membrana. |
Tipi di inibizione enzimatica
- Inibizione reversibile: qui il legame enzima-inibitore non è forte ma piuttosto debole interazioni covalenti come; legami idrogeno, legami ionici e legami idrofobici. Sono ulteriormente classificati in quattro tipi.
- Inibizione competitiva
- Inibizione non competitiva
- Non competitivo
- Inibizione mista
- Inibizione irreversibile: gli enzimi sottoposti a inibizione irreversibile si legano fortemente all'inibitore tramite legami covalenti. Gli inibitori irreversibili sono di tre tipi.
- Reagenti specifici del gruppo
- Analoghi del substrato reattivi (etichette di affinità)
- Inibitori del suicidio
Differenza tra inibizione enzimatica reversibile e irreversibile
| S.No. | Reversibile | Irreversibile |
| 1. | Gli enzimi sottoposti a inibizione reversibile seguono l'equazione di Michaelis-Menten. | Gli enzimi sottoposti a inibizione irreversibile non seguono l'equazione di Michaelis-Menten. |
| 2. | L'inibitore si lega liberamente con l'enzima bersaglio e si dissocia rapidamente. | L'inibitore si lega strettamente al sito attivo dell'enzima e si dissocia lentamente. |
| 3. | Il tipo di legame qui è, legami deboli non covalenti, legami idrogeno e legami ionici. | Qui, il legame potrebbe essere covalente o non covalente. |
| 4. | Sono classificati in tre tipi; inibizione competitiva, non competitiva e mista. | Sono classificati in tre tipi; reagenti specifici del gruppo, inibitori del suicidio e analoghi del substrato. |
Cosa significa inibizione negli enzimi?
L'inibizione enzimatica si riferisce al processo in cui tutti i processi correlati agli enzimi e l'attività enzimatica vengono ridotti. Gli inibitori enzimatici alterano l'attività enzimatica distruggendo la loro struttura normale. Gli inibitori enzimatici sono determinate sostanze chimiche e biologiche che modulano l'attività enzimatica.
Gli inibitori dell'enzima contengono la struttura e le proprietà chimiche simili a quelle dei substrati che suppongono di legarsi nel sito attivo dell'enzima ma invece dei substrati l'inibitore si lega ad esso, tale inibizione è chiamata inibizione competitiva.
Perché gli enzimi sono inibiti?
Gli enzimi sono inibiti durante molti processi biologici e quindi gli inibitori svolgono ruoli significativi in un sistema biologico. Gli inibitori enzimatici prevengono la formazione del complesso del substrato enzimatico.
Gli enzimi sono inibiti quando sono sovraespressi o quando mostrano iperattività. Gli inibitori possono essere utili in una reazione chimica in molti modi, ad esempio per prevenire reazioni collaterali, per controllare la temperatura della reazione, ecc.
Quando gli enzimi vengono inibiti?
Gli enzimi possono essere altamente regolati utilizzando attivatori e inibitori. Un attivatore aumenta l'attività enzimatica mentre un inibitore diminuisce l'attività enzimatica e ne altera completamente la normale funzione. Un inibitore può legarsi al sito attivo o a un sito allosterico su un enzima e fermare una reazione chimica che si verifica all'interno di una cellula.
In presenza di molecole inibitorie si verifica l'inibizione enzimatica, che possono agire in modo reversibile o irreversibile sull'enzima e arrestare la formazione del complesso enzima-substrato.
Quali enzimi sono inibiti?
Quasi tutti gli enzimi sono inibiti dalla presenza di inibitori specifici. Alcuni inibitori sintetici sono malathion, erbicidi, acetilcolinesterasi. Gli inibitori possono legarsi al sito attivo o al sito allosterico dell'enzima per prevenire la formazione del substrato enzimatico e quindi la formazione del prodotto.
Come viene inibito un enzima?
Un enzima è inibito dalla presenza di alcune molecole che si legano agli enzimi in modi diversi temporaneamente o permanentemente e inibiscono il normale funzionamento dell'enzima. La molecola dell'inibitore si lega all'enzima sul sito di legame o su qualsiasi altro sito dell'enzima in modo tale da interrompere la reazione.
L'inibitore enzimatico può legarsi in modo reversibile o irreversibile utilizzando diversi meccanismi di legame e competere con il substrato per lo stesso sito attivo ea volte si lega con l'enzima anche quando il substrato si lega ad esso. L'inibizione prende il nome in base al meccanismo utilizzato dall'inibitore.
Cosa succede quando l'enzima viene inibito?
Quando un enzima viene inibito in modo reversibile o irreversibile, alla fine interrompe il processo. In un processo normale, l'enzima aiuta ad accelerare qualsiasi reazione chimica legandosi al substrato per produrre un prodotto e quindi lasciare il substrato senza essere consumato nella reazione.
Durante l'inibizione il sito attivo dell'enzima è occupato dall'inibitore che è simile al substrato ed è specifico dell'enzima. Di conseguenza, l'enzima non è più in grado di funzionare normalmente come in assenza dell'inibitore. Alcuni inibitori enzimatici sono usati come ausilio per la prevenzione di varie anomalie genetiche e fisiche.
Qual è l'importanza degli inibitori enzimatici?
L'inibizione enzimatica è un importante meccanismo di controllo biologico che si verifica all'interno del sistema vivente. Gli inibitori enzimatici sono specifici dell'enzima e sono significativi nel controllare l'attività di quel particolare enzima. Gli inibitori enzimatici possono ridurre o interrompere completamente la funzione enzimatica.
Gli inibitori enzimatici aiutano a fermare le reazioni chimiche e quindi i processi biologici quando la formazione del prodotto è troppo elevata tale inibizione causata dal prodotto stesso è nota come inibizione del feedback o feedback negativo. Gli inibitori enzimatici svolgono un ruolo importante nel metabolismo regolazione per esempio, via glicolitica.
Conclusione
Per concludere l'articolo, possiamo dire che gli enzimi sono inibiti dalla presenza di alcune sostanze chimiche note come inibitori che si legano all'enzima in modo specifico e alterano l'attività dell'enzima e, infine, arrestano la reazione.
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