I peptidi hanno una funzione biologica nel corpo umano e sono necessari per varie attività. Qui discuteremo tutte le possibili prospettive di formazione del legame peptidico.
Le proteine sono un complesso sostenibile. Non c'è nessun altro composto nel corpo che contiene tanto azoto quanto è presente nella proteina. Generalmente, un composto proteico è composto da H, O, N, C e S. La parola proteina è la parola greca PROTAS che significa Digerito.
Le proteine furono descritte per la prima volta dal chimico olandese Gerardus Johannes Mulder. Questo articolo fornirà una breve descrizione della formazione del legame peptidico. Il legame peptidico ha un altro nome chiamato legame isopeptidico.
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La percentuale di proteine presenti nei maschi adulti sani è del 14%. La proteina è presente nel tessuto muscolare, nei denti e nelle ossa. Generalmente, i legami peptidici si formano nei ribosomi nella cellula a causa della sintesi proteica.
Per saperne di più, leggi Legame peptidico vs Legame fosfodiestere
Che cos'è la formazione del legame peptidico?
La formazione di legame peptidico è uno dei processi importanti nella cellula. Ci sono centinaia di peptidi nel corpo con diverse funzioni.
I peptidi sono catene corte di diversi aminoacidi. I legami tra di loro sono noti come legami peptidici. Il legame peptidico è anche noto come legame ammidico.
Il legame peptidico ha due gruppi funzionali: 1) gruppo carbossilico 2) gruppo amminico. I peptidi sono presenti in ogni cellula e hanno un ruolo significativo nel corpo umano. Il legame ammidico è chiamato Peptide. Gli amminoacidi sono collegati tra loro in base a una sequenza codificata nel DNA. Non esistono due proteine identiche in termini di struttura e funzione. Anche se gli amminoacidi sono presenti in diverse proteine, la sequenza degli amminoacidi nel Polipeptide differisce; questo rende le proteine chimicamente diverse.
Cosa catalizza la formazione del legame peptidico?
La formazione del legame peptidico è catalizzato dalla peptidil transferasi, è un enzima a base di RNA.
Le proteine sono sintetizzate nei ribosomi delle cellule. La formazione del legame peptidico si trova tra gli amminoacidi del sito P e il sito A di un ribosoma. Quando un amminoacido combina il gruppo carbossilico di un altro amminoacido, si forma un legame peptidico. Le proteine dovrebbero essere assunte nella propria dieta poiché il cibo proteico aiuta nella costruzione muscolare solida e nella vista acuta.
Dove avviene la formazione del legame peptidico?
La risposta ben nota per la sintesi delle proteine nella cellula è il ribosoma. Quindi la formazione del legame peptidico avviene anche nei ribosomi.
La parola ribosoma è anche conosciuta come fabbriche di proteine. Questi sono i principali siti di sintesi proteica. Con l'aiuto dell'enzima peptidil transferasi viene catalizzata la formazione del legame peptidico. Il processo di avvicinamento di due TRNA si tradurrà nella formazione di un legame peptidico con l'aiuto dell'RNA (noto anche come ribozima)
Fasi di formazione del legame peptidico:
Un legame peptidico si lega tra due amminoacidi attraverso la disidratazione.
Degradazione della proteina in frammenti più piccoli seguendo i passaggi:
Liberazione dei polipeptidi
Le proteine devono essere idrolizzate in unità polipeptidiche dalla presenza di Urea/Guanidina HCl
Numero di polipeptidi
Il dansil cloruro viene aggiunto alla proteina, si lega in modo specifico agli amminoacidi n-terminali per formare il peptide dansile.
Scomposizione del polipeptide in frammenti-
i polipeptidi vengono degradati in dipeptidi più piccoli con due metodi:
Clivaggio chimico
Questo tipo di scissione aiuta nella formazione di peptidi sull'idrolisi come il bromuro di cianogeno (CNBr).
Scissione enzimatica
Questo metodo è comunemente usato per idrolizzare il legame peptidico contenente lisina o arginina. La tripsina, la chimotripsina, la pepsina, scindono il legame peptidico.
Tipi di peptidi:
- Esistono tre diversi peptidi: -
- oligopeptidi
- Il composto formato da meno e uguali a 10 aminoacidi è chiamato Oligopeptide. Esempio: Ceruletide.
- polipeptidi
- Composto polipeptidico formato da più di dieci amminoacidi. Alcuni esempi sono l'insulina e gli ormoni della crescita. Una singola lunga catena di un polipeptide è chiamata proteina semplice.
- Dipeptidi
- Due amminoacidi legati insieme prende il nome di dipeptide. Ad esempio, il dolcificante artificiale è costituito da due amminoacidi, vale a dire acido aspartico e fenilalanina.
- Tripeptidi– Esempi- Glutatione.
- Agisce come antiossidante ed è necessario per DNA e la proliferazione cellulare di sintesi proteica.
- polipeptidi– Ex-Insulina
- Oligopeptidi e polipeptidi sono uniti da legami come legame disolfuro costruire legami peptidici.
Diverse classi di peptidi-
Proteine del latte: Le proteine del latte agiscono come un enzima ed è necessario per la scomposizione degli enzimi digestivi (cassin). Si chiama l'enzima che rompe le proteine proteinasi.
peptoni: Questi sono derivati dal latte animale mediante digestione proteolitica. I peptoni sono essenziali per mezzi nutritivi preparazione. Esistono alcuni tipi di peptidi come il glutatione, la nisina, la lisina. Ex- Manzo, Broccoli, Spinaci, Pollo, Patate, Pomodori, Arance sono ricchi di glutatione. Diversi ceppi di streptococco lactis forma nisina.
Caratteristiche dei legami peptidici-
Struttura del peptide-
- CO-PICCOLO il legame è chiamato legame peptidico. È un legame covalente. Il Peptide è una struttura tridimensionale. Bande di assorbimento UV e IR danno Funzionalità (Gruppi Funzionali). Lo scopo principale del collegamento IR è identificare il collegamento Amide.
- FISCHER E HOFL MEISTER– Hanno suggerito che gli amminoacidi nelle proteine sono uniti in modo lineare da un legame peptidico. Gli spettri IR del Peptide hanno mostrato che le bande si avvicinano 3300 -3100 cm l'inverso è il caratteristico allungamento NH (NH) delle ammine secondarie.
- UV: Spettri di peptidi -Le proteine mostrano assorbimento nel 180-200nm regione.
- Studi di diffrazione dei raggi X: Rivela allo stesso modo la lunghezza del legame e gli angoli di legame.
- La struttura del peptide si trova prima idrolizzata nei suoi amminoacidi costituenti, separata e identificata. Ex- Quando la glicina e l'alanina si uniscono, rilasciano acqua. Non è necessario che sia lo stesso in tutti gli amminoacidi e può anche essere diverso. Il passaggio successivo è significativo per determinare la sequenza di vari amminoacidi che costituiscono il Polipeptide.
Peptidi biologicamente importanti-
Alcuni peptidi biologicamente importanti sono:
neuropeptidi agire come critico messaggeri nelle cellule neurosecretorie come l'ossitocina, la vasopressina.
1) OSSITOCINA- L'ossitocina è anche conosciuta come Love Drug. È un non peptide e contiene nove alfa-aminoacidi. Questo ormone è necessario principalmente nelle donne. L'ossitocina è un peptide e viene generata nel cervello. L'ossitocina svolge un ruolo essenziale in Riproduzione. L'ossitocina stimola la contrazione uterina prima del parto.
2) VASOPRESSINA– È anche un Nano peptide e contiene nove alfa-aminoacidi. Questo è secreto dalla ghiandola pituitaria e aiuta il rene a trattenere l'acqua dall'urina.
3) Parvocellulare i neuroni sintetizzano il fattore di rilascio della corticotropina (CRF), l'ormone di rilascio della tireotropina, l'ormone di rilascio della gonadotropina (GnRH).
4) Peptidi del tratto gastrointestinale– GASTRIN-(10 aminoacidi)- Aiuta nella secrezione di Acido cloridrico nello stomaco.
5) GLUCAGONE– (10 aminoacidi)- Ormone pancreatico coinvolto in metabolismo del glucosio. Aumenta la pressione sanguigna e ormone antidiuretico; Le vie sensoriali mediano il rilascio di vasopressina. La vasopressina sintetizza l'ipotalamo ed è prodotta nella ghiandola pituitaria posteriore. Sia gli uomini che le donne producono vasopressina.
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Meccanismo di formazione del legame peptidico negli amminoacidi
Il legame peptidico si forma quando il gruppo carbossilico di una molecola reagisce con il gruppo amminico dell'altra molecola. La reazione viene continuata mediante idrolisi, che rimuove l'acqua e si forma un legame peptidico. Il rilascio in acqua formerà un legame ammidico ed è essenziale per la rimozione tossine. La formazione del legame peptidico è il passaggio essenziale per la formazione. Questo tipo di reazione è noto come reazione di condensazione.
La condensazione dei gruppi acidi e primari eliminando l'acqua è chiamata legame peptidico. Il collegamento peptidico ha una configurazione planare. La formazione del peptide richiede molta energia che è un reazione endergonica. Una varietà di peptidi sono derivati dagli alimenti durante la digestione. Agiscono su Fattori di Crescita, Ormoni, Agenti Antimicrobici e Antiossidanti.
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È la formazione del legame peptidico spontaneo?
Ci sono ampie gamme di proteine nel mondo. Sono proteine semplici, proteine globulari e proteine coniugate. Esistono a causa della formazione iniziale del legame peptidico.
TLa formazione del legame peptidico è spontanea, ma il processo è lento, formando e rompendo i legami peptidici. In natura esistono trecento aminoacidi. Tra questi, solo 20 aminoacidi sono utilizzati dalle proteine. Il legame degli amminoacidi è un legame covalente solido noto come legame ammidico. Quando gli amminoacidi vengono aggiunti, il legame generato è un polipeptide. Il test di Sangar determina l'N-Terminal.
Ci sono una vasta gamma di proteine nel mondo. Sono proteine semplici, proteine globulari e proteine coniugate. Esistono a causa della formazione iniziale del legame peptidico. Il ribosoma catalizza la formazione del legame peptidico perché è l'unità per la sintesi proteica. I legami peptidici possono anche essere denaturati o degradati. Il metodo utilizzato per il degrado è Idrolisi.
Nell'idrolisi, il polipeptide viene suddiviso in piccoli frammenti. La degradazione delle proteine è prolungata e possibile da alcuni enzimi come peptidasi. La formazione del legame peptidico è presente in tutte le proteine e aiuta a legare gli amminoacidi in catene. Un test Biuret è uno dei test necessari per identificare un legame peptidico.
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Mi chiamo Navya Doddi, ho conseguito la laurea in Chimica. Ho sempre avuto la passione per la scrittura e per ispirare quante più menti volenterose attraverso le mie parole.
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