La formazione di un legame peptidico avviene quando due amminoacidi si combinano e formano un legame, quindi fondamentalmente è il collegamento degli amminoacidi.
In base al numero di amminoacidi che si uniscono o si combinano, il legame peptidico può essere classificato come legame dipeptidico (due amminoacidi si combinano per formare un legame peptidico), tripeptide (tre amminoacidi si uniscono per formare un legame peptidico). Quando molti amminoacidi si uniscono e formano un legame, vengono chiamati polipeptidi.
Gli oligopeptidi sono i peptidi corti che consistono in meno di 10 aminoacidi. Punto importante da notare che il dipeptide non deve essere confuso con il numero di legami ("di" qui non significa numero di legami, si riferisce semplicemente al numero di amminoacidi che si combinano). Come noi sappi che gli amminoacidi sono i monomeri per formare una proteina e sono considerati gli elementi costitutivi delle proteine (molto essenziali per la formazione delle proteine).
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Ci sono 20 amminoacidi molto importanti che formano legami insieme in vari tipi di combinazioni per formare molte proteine differenti. Vale a dire- alanina (ala), arginina (arg), asparagina (asn), aspartico (asp), cisteina (cys), glutammina (gln), acido glutammico (glu), glicina (gly), istidina (his), isoleucina ( ile), leucina (leu), lisina (lys), metionina (met), fenilalanina (phe), prolina (pro), serina (ser), thereonina (thr), triptofano (trp), tirosina (tyr) e valina (val).
Gli scienziati che hanno proposto che gli amminoacidi si combinino e formino un legame peptidico erano Hofmeister ed Emile Fischer. La formazione del legame tra due amminoacidi (legame peptidico), o due amminoacidi si uniscono per formare un legame peptidico mediante disidratazione, il che significa che c'è una perdita di molecola d'acqua. Quindi è una reazione di condensazione.
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Fasi di formazione del legame peptidico:
Le fasi coinvolte nella formazione del legame peptidico sono discusse in dettaglio nella sezione seguente.
Prima disidratazione (perdita di H2O molecola) avrà luogo e quindi gli amminoacidi si combineranno. Vediamo come questo accade. Considera l'esempio della combinazione di glicina e alanina (aminoacidi). Gli atomi N di ammoniaca (alanina) hanno una carica positiva parziale. Possiamo anche dire gruppo alfa carbonile della glicina e gruppo alfa amminico dell'alanina.
Quindi l'azoto agirà da nucleofilo e il carbonio agirà da elettrofilo. L'azoto donerà la sua coppia bassa che risulterà in una formazione di legami tra azoto e carbonio.
L'OH e l'H attaccati rispettivamente al carbonio e all'azoto verranno eliminati come acqua (H2O) molecola. Il legame tra carbonio e azoto è noto come legame/legame ammidico (in cui gli amminoacidi si combinano insieme). Questo tipo/tipo speciale di legame è chiamato legame peptidico.
Un gruppo amminico libero terminale è noto come terminale amminico o terminale N e l'altro gruppo carbossilico terminale libero è noto come terminale carbossilico o terminale C. Ciascun amminoacido del polipeptide/dipeptide formato è indicato come residuo.
Caratteristiche del legame peptidico
Carattere di doppio legame del peptide.
È stato dedotto da Linus Pauling e dagli altri collaboratori. Considera la figura, puoi notare che in a) la prima struttura. Il legame carbonio-azoto è un doppio legame in cui l'azoto ha una coppia di elettroni non condivisi e il carbonio-ossigeno ha un doppio legame. Ora, arrivando alla b) la seconda struttura, carbonio-ossigeno è un legame singolo e carbonio-azoto è un doppio legame. Quindi, quale sarà corretta tra le strutture?
L'azoto carbonioso è un legame singolo o un doppio legame? La lunghezza del legame osservata per il legame singolo con azoto carbonioso è 1.47A e la lunghezza del legame per il doppio legame con azoto carbonioso è 1.27 A. Ma la lunghezza effettiva del legame con azoto carbonioso in una catena peptidica dovrebbe essere 1.32 A.
Quindi il legame peptidico non è né un legame singolo né un doppio legame, il motivo è dovuto alle caratteristiche di risonanza o alla proprietà di risonanza del legame carbonio-azoto che lo rende un legame speciale con 1.32 A e questo è limitato alla rotazione perché ha un carattere di doppio legame parziale. Quindi, non è né un singolo legame né doppio legame, a causa di questo carattere di doppio legame parziale, questo limita la rotazione del legame carbonio-azoto e quindi gioca un ruolo nella struttura tridimensionale di una molecola proteica.
Un legame peptidico dovuto al suo carattere di doppio legame parziale è rigido e quindi questo impedisce una rotazione libera attorno al legame azoto carbonio e un legame peptidico è di natura planare perché tutti i sei atomi che sono coinvolti nel legame peptidico (a partire da C 1 a C 2 giacciono tutti sullo stesso piano). Quindi un legame peptidico è planare. (Poiché tutti i sei atomi giacciono sullo stesso piano).
Un legame peptidico ha configurazione trans:
Il motivo per cui ha una configurazione trans e non una configurazione cis perché se è in configurazione cis ci sarà un ostacolo sterico o un'interferenza sterica dovuta alla presenza di catene laterali ai gruppi r. Se tutti i gruppi r sono presenti sullo stesso lato allora ci sarà un ostacolo sterico, ecco perché a legame peptidico ha una configurazione trans ed è scarica ma è polare, sebbene non sia carica ha una polarità e questa polarità è dovuta alla risonanza o alla delocalizzazione degli elettroni.
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Meccanismo di formazione del legame peptidico:
Il meccanismo di formazione del legame peptidico è abbastanza semplice. Ci sono molti metodi, ma quello che è conveniente è usato comunemente.
- Possiamo vedere che l'azoto ha una coppia solitaria, quindi agisce come un nucleofilo nella reazione e il carbonio di altri amminoacidi agisce come un elettrofilo.
- L'azoto donerà la sua coppia solitaria (il che significa che ci sarà un attacco del nucleofilo sull'elettrofilo). Ciò porta alla formazione di un legame tra l'atomo di un amminoacido e l'atomo N di un altro amminoacido.
- In questo processo OH che è attaccato al carbonio e H che è attaccato all'atomo di azoto vengono eliminati come H2Oh molecola. Questa è una fase di disidratazione/eliminazione.
- I il legame peptidico formato è stabile a causa della risonanza.
- Il legame peptidico risultante è rigido e planare.
Ci sono molti metodi, ma qui discuteremo del sintesi peptidica in fase solida metodo e il suo meccanismo. In breve è conosciuto come SPPS ed è stato scoperto da Robert Bruce Merrifield (nell'anno 1962). Preparò/sintetizzò il peptide prendendo/usando perle solide di polistirene come supporto.
Quindi SPPS è uno dei cicli ripetuti di deprotezione N-Terminal e reazione di accoppiamento. In cui viene eseguita la reazione di deprotezione, protezione e accoppiamento. In modo semplificato possiamo dire che l'amminoacido e il supporto di resina sono stati presi, quindi l'amminoacido si attaccherà al supporto di resina. Protezione di NH2 gruppo deve essere eseguito, dove nel gruppo di protezione è collegato a N atomo. Quindi devi accoppiarti con un altro amminoacido. In questo modo vengono aggiunti molti altri aminoacidi che formeranno una catena di aminoacidi (il ciclo si ripete ancora e ancora).
Dopodiché il gruppo protetto allegato viene rimosso. Dopo la sintesi, il peptide grezzo viene pulito dal supporto solido. Il supporto solido è un tipo speciale di polistirene in cui sono presenti alcuni anelli aromatici che hanno gruppi clorometilici. Questo polimero è noto come Resina Merrifield che è formato dalla copolimerizzazione dello stirene con p-cloro metil stirene.
STEP 1: Protezione degli aminoacidi mediante gruppi protettivi.
FASE 2: Trattamento con supporto solido Polimero.
PASSAGGIO 3: BOC viene rimosso utilizzando CF3COOH
STEP 4: Viene aggiunto l'amminoacido protetto da II BOC amminoacido legato al polimero.
STEP 5: Il gruppo di protezione BOC viene rimosso come nel passaggio 3
NOTA: i passaggi 4 e 5 vengono ripetuti per aggiungere molti aminoacidi e si forma una lunga catena peptidica.
FASE 6: il polipeptide completato viene rimosso dal polimero con aggiunta di HF anidra.
Cosa catalizza la formazione del legame peptidico?
L'enzima che catalizza la formazione del legame peptidico (durante il processo di sintesi della proteina è la peptidiltransferasi. La peptidiltransferasi (aminoaciltransferasi) che è responsabile della formazione dei legami peptidici (tra gli amminoacidi adiacenti) facendo uso di tRNA. (Durante il tempo di processo di traduzione della biosintesi delle proteine).
Sappiamo che il legame peptidico richiede un enzima catalizzatore affinché la reazione progredisca.
La formazione del legame peptidico è una reazione di idrolisi.
Una reazione idra si riferisce a una reazione chimica in cui una molecola d'acqua rompe i legami chimici (uno o più). La maggior parte delle volte l'acqua fungerà da nucleofilo.
Una formazione di legame peptidico non è una reazione di idrolisi ma una reazione di disidratazione in cui durante il processo di 2 amminoacidi che combinano una molecola d'acqua viene persa/eliminata. Quindi avviene il processo di disidratazione. È una reazione di condensazione degli amminoacidi (un amminoacido è del gruppo alfa-amminico dell'amminoacido successivo.
Quindi generalmente in una reazione di disidratazione ciò che accade è che un gruppo ossidrile e un atomo di idrogeno di un altro gruppo si combinano insieme e formano una molecola d'acqua e viene eliminata. Quindi nella formazione del legame peptidico avviene una reazione simile. Quindi è una reazione di disidratazione e non una reazione di idrolisi.
Formazione del legame peptidico negli amminoacidi.
Gli amminoacidi possono essere classificati in base a gruppi funzionali (core strutturali) come alfa, beta, gamma e delta. In base alle loro polarità, livelli di pH. I tipi di gruppi di catene laterali (alifatici, idrofobici, aromatici, presenza di piaghe ecc.)
La reazione diretta è vista come una reazione di deidrolisi in quanto termodinamicamente sfavorevole. Ciò significa che per formare un legame peptidico, è necessario immettere energia. Gli amminoacidi si uniscono per formare il legame peptidico. Attacchi nucleofili all'elettrofilo (N su C) e a si forma il legame. Gruppo idrossile di carbonio e idrogeno di N si combina e viene eliminato come acqua.
La formazione del legame peptidico è spontanea?
Si può dire che la formazione del legame peptidico non è un processo spontaneo, perché non diamo un'occhiata.
La formazione di legame peptidico ad una temperatura di 25 gradi Celsius è sfavorevole a causa della maggiore variazione di entalpia (circa 1.5 kcal/mol). La ragione di questo valore è che la ionizzazione dell'acido libero e dei gruppi amminici avviene a pH neutro. Sappiamo che il trasferimento di protone da un acido alla base comporta una grande quantità di variazione di entalpia negativa, invertendola per neutralizzare entrambi avrà una variazione di entalpia positiva.
Poiché i prodotti sono neutri, non è possibile recuperare l'energia. Le energie di legame (neutre acido carbossilico, ammina) si osserva che non sono molto diversi dall'acqua e da un'ammide, quindi possiamo vedere chiaramente che c'è il dominio della neutralizzazione.
Quindi l'ammide può essere formata a una temperatura di 60 gradi Celsius poiché la variazione di entalpia richiesta può superare la variazione di entalpia (a quella particolare temperatura).
Dove avviene la formazione del legame peptidico?
La formazione del legame peptidico si verifica negli organelli cellulari chiamati ribosoma e rRna. È un legame chimico che si verifica tra 2 molecole (aminoacidi).
Quindi, qualsiasi amminoacido può unirsi per formare un legame peptidico e quindi formare proteine che sono molto importanti per noi.
Sappiamo che quasi tutte le nostre cellule del corpo sono costituite da proteine e quindi il legame aminoacidi/peptidi gioca un ruolo molto importante.
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Questa è Sania Jakati di Goa. Sono un aspirante chimico e sto perseguendo la specializzazione in chimica organica. Credo che l'istruzione sia l'elemento chiave che ti trasforma in un grande essere umano sia mentalmente che fisicamente. Sono felice di essere un membro dello scintillante ramo della chimica e farò del mio meglio per contribuire con tutto ciò che posso da parte mia e Lambdageeks è la migliore piattaforma in cui posso condividere e acquisire conoscenze allo stesso tempo.
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