Struttura del legame peptidico: legame, risonanza, forma, 4 tipi di struttura e fatti dettagliati

In questo articolo, discutiamo cos'è il legame peptidico, la struttura del legame peptidico, la sintesi e i fatti dettagliati.

Prima di iniziare con un legame peptidico, sappiamo innanzitutto che un legame peptidico non è altro che una combinazione di due o più aminoacidi. Il terminale N di un amminoacido si attacca al terminale C di un altro amminoacido e forma un legame peptidico. Questo legame peptidico può formare una struttura proteica.

Se l'amminoacido contiene un gruppo aromatico, possono formare una struttura proteica terziaria. In breve, i legami peptidici non sono altro che un polimero di amminoacido legato agli amminoacidi tramite legame ammidico con perdita di acqua.

Formula del legame peptidico

Se consideriamo una struttura di legame peptidico, possiamo facilmente scoprire la formula del legame peptidico. La formula del legame peptidico è R₁-CONH-R₂. Dove -CONH- è il legame del legame ammidico e R₁ e R₂ sono la catena laterale di due diversi aminoacidi.

Struttura del legame peptidico

La struttura del legame peptidico è rigida, pianificatrice e trans. Mostra un carattere di doppio legame parziale dovuto all'effetto di risonanza tra N dell'ammide e O del gruppo carbossilico.

Qui l'idrogeno del gruppo ammidico e l'O del gruppo carbossilico giacciono trans l'uno verso l'altro.

Sintesi del legame peptidico

Ci sono cinque passaggi per sintetizzare un legame peptidico, sono elencati di seguito

• Protezione N dell'amminoacido N-terminale
• Protezione C dell'amminoacido C-terminale
• Attivazione del gruppo -COOH dell'amminoacido N-terminale N-protetto
• In mezzo alla formazione di collegamento
• Deprotezione

Protezione N dell'amminoacido N-terminale (Alanina) utilizzando la funzionalità tboc

Nel legame peptidico strutturare la coppia solitaria su N viene attaccato sul carbonio carbonilico della funzionalità tboc e viene protetto dal gruppo amminico, quindi non può reagire ulteriormente con un altro reagente.

C-protezione dell'amminoacido C-terminale (glicina) mediante etanolo in presenza di acido

In presenza di acido forte ed etanolo, il gruppo acido viene convertito in estere, è una semplice reazione di esterificazione. Quindi, questo gruppo carbossilico è stato protetto o bloccato e non ha interferito alcuna ulteriore reazione.

Attivazione del gruppo -COOH dell'amminoacido N-terminale N-protetto

 As Acido carbossilico è meno reattivo a causa della presenza del gruppo carbossilico, quindi doveva essere attivato per partecipare alla reazione desiderata.

Quindi, abbiamo bisogno di un agente attivante che possa attivare il gruppo carbossilico.

Usiamo qui di-cicloesil carbodiimmide per attivare il gruppo carbossilico convertendolo in un'ammide. L'ammide ha una maggiore reattività rispetto al gruppo carbossilico.

La coppia solitaria su O nel gruppo carbossilico ha attaccato il centro del carbonio in DCC e il gruppo carbossilico convertito nel gruppo ammidico.

Formazione di legami ammidici/formazione di legami peptidici

Ora è il momento di creare un legame peptidico attraverso la perdita di acqua tra gli amminoacidi protetti da N e gli amminoacidi protetti da C.

Deprotezione

Ora è il momento di deproteggere il terminale N e il terminale C degli amminoacidi per ottenere il legame peptidico originale.

La funzionalità Tboc può essere rimossa da condizioni di base lievi o utilizzando TFA/CH₂Cl₂ e parte di estere rimossa dalle condizioni di base.

Il nome del legame peptidico corrisponde alle prime 3 lettere di ciascun amminoacido e il nome inizia con quell'amminoacido il cui terminale N viene protetto.

Struttura di risonanza del legame peptidico

Sì, esiste una possibile struttura risonante in una struttura di legame peptidico. Poiché la struttura del legame peptidico è un pianificatore, quindi si suppone che tutte le molecole si trovino sullo stesso piano e la risonanza si verifica all'interno del gruppo ammidico tra C=O e N atomi che sono attaccati a quel C.

La struttura del legame peptidico si forma durante la trascrizione?

Nella struttura del legame peptidico un fattore di trascrizione riconosce una determinata regione del DNA che controlla il codice genetico nell'RNA. La proteina del DNA può formarsi dalle dita ZN e queste dita Zn contengono un donatore di cisteina -S e un donatore di istidina-N. Infine, formano α -elica. La cisteina e l'istidina sono amminoacidi e possono formare legami peptidici nella trascrizione.

Il residuo caratteristico delle dita Zn è

-(Tyr, Phe)-X-Cys-X_2-4-Cys-X₃-Phe-X₅-Leu-X₂-La sua X_3-5-La sua-

Dove X è aminoacidi variabili. Zn è particolarmente adatto per legare le proteine ​​in una particolare conferma secondo la serie di Irving-William e quindi crea un complesso stabile tramite donatori S e N. Questa è una proteina redox inattiva, quindi può evitare il danno ossidativo del DNA.

Struttura del legame disolfuro peptidico

Molte proteine, peptidi ed enzimi hanno sviluppato diversi meccanismi di difesa che ne impediscono la denaturazione o la degradazione. Il legame disolfuro è una delle tecniche protettive. Il legame disolfuro aumenta la stabilità termodinamica di un peptide e di una proteina. Un legame disolfuro può salvare un legame peptidico da temperatura elevata, pH molto acido o basico e un'elevata concentrazione di solventi organici aumentando l'emivita del peptide.

Generalmente, i legami disolfuro stabilizzano le proteine ​​correttamente ripiegate e destabilizzano il denaturante.

Principalmente il legame disolfuro può essere visto in quei peptidi formati dall'amminoacido cisteina. Esistono due meccanismi per formare legami disolfuro, uno è la chimica dello scambio tiolo/solfuro e un altro è la cinetica e la termodinamica del ripiegamento ossidativo.

Nel 1^st Verrà eseguita la reattività graduale del tiolato di cisteina, quindi il disolfuro misto verrà rotto mediante attacco nucleofilo da 2^nd tiolato proteico. Come tiolo rimosso come gruppo uscente dal tiolato di cisteina.

Struttura del legame peptidico nelle proteine

Esistono principalmente quattro tipi di strutture proteiche

• Primaria – Assemblea
• Secondaria-pieghevole
• Imballaggio terziario
• Interazione quaternaria

Struttura primaria

L'Assemblea avviene al ribosoma per la struttura primaria. Struttura primaria coinvolta nella sintesi di disidratazione delle proteine ​​e nella polimerizzazione degli amminoacidi che sono attaccati al tRNA:

NH₃⁺ – {A + B à AB + H₂O}_n -COO^-

Il processo di cui sopra è termodinamicamente sfavorevole in quanto la variazione di energia cioè DE = +10kJ/mol, quindi la variazione di energia libera di Gibb sarà positiva. La struttura primaria è lineare, ordinata e unidimensionale. Ha una sequenza speciale di amminoacidi che sono in un certo ordine. Per convenzione, il nome della struttura primaria viene scritto dal file Terminale N al terminale C fine.

Per una struttura primaria, un polimero amminoacidico perfettamente lineare è inutile in quanto la funzione dell'amminoacido lineare è nulla ed energeticamente sfavorevole.

Struttura secondaria

Nella struttura secondaria, le proteine ​​si ripiegano. Il processo di piegatura avviene nel citosol. La struttura secondaria di una proteina è coinvolta nell'interazione spaziale tra gli amminoacidi. La struttura secondaria può coinvolgere o meno le proteine ​​chaperone ma il processo termodinamicamente non è il valore favorevole della variazione di energia è molto basso.

La struttura di una proteina secondaria è non lineare e tridimensionale. I fattori di stabilizzazione della proteina secondaria sono il legame idrogeno, la forza elettrostatica e l'attrazione di van der Waal.

Determinazione della struttura secondaria

Bobina casuale (stato spiegato)

positivo a 212 nm (π->π*)

negativo a 195 nm (n->π*)

 b -Foglio

negativo a 218 nm (π->π*)

positivo a 196 nm (n->π*)

 un'elica

positivo (π->π*)_{perpendicolare} a 192 nm

negativo (π->π*)_parallelo a 209 nm

negativo a 222 nm è spostato verso il rosso (n->π*)

Struttura terziaria

L'imballaggio di una proteina avviene nel citosol (~60% di acqua sfusa, ~40% di acqua di idratazione). Chaperon e proteine ​​di membrana hanno promosso il processo in cui il solvente e la struttura secondaria della proteina vengono interagiti. La struttura terziaria precipita negli stati di globuli fusi. Questa è una parte essenziale. Il processo è termodinamicamente sfavorevole poiché l'entropia complessiva di questa reazione diminuisce a causa dell'effetto idrofobico. Poi è necessario per la formazione della struttura terziaria.

La struttura di una proteina terziaria è non lineare e tridimensionale come una struttura secondaria. Il fattore di stabilizzazione della struttura terziaria è il legame idrogeno, l'imballaggio idrofobico anche a volte legami covalenti come la formazione di legami disolfuro. Un polimero di amminoacido globulare è ripiegato e la sua funzione è catalitica ed è un processo energeticamente favorevole.

Struttura quaternaria

 L'interazione si verifica nel citosol, che è molto vicino ad altre proteine ​​di imballaggio ripiegate e disposte in modo che l'interazione possa essere sufficientemente forte. Il processo di interazione nella struttura quaternaria è promosso da chaperoni, proteine ​​di membrana ed elementi citosolici ed extracellulari. Il DE del processo diminuisce. Qui si verifica la desolvatazione che si traduce in una riduzione della superficie.

La proteina globulare è un esempio di struttura quaternaria, ad esempio l'emoglobina.

La struttura quaternaria è in gran parte coinvolta nel ruolo catalitico. La struttura quaternaria è anche costituita da proteine ​​fibrose, ad esempio collagene, che svolgono un ruolo importante nella determinazione strutturale. In questo modo si forma la struttura quaternaria. La struttura quaternaria è non lineare, tridimensionale. È anche coinvolto in polimeri di amminoacidi globali e attraverso distinti in diverse sequenze di amminoacidi. Il legame idrogeno, il legame covalente, l'imballaggio idrofobico e l'esposizione idrofila hanno stabilizzato la struttura quaternaria.

FAQ

Perché il legame peptidico non è coinvolto nella struttura terziaria?

 In realtà, la struttura proteica terziaria si forma a causa dell'interazione del gruppo R di amminoacidi.

Queste interazioni di gruppi alchilici possono coinvolgere legami idrogeno, legami ionici, interazioni dipolo-dipolo, forze di dispersione di Londra, interazione di van der Waal e qualche tempo possono anche essere legami disolfuro. Inoltre, a volte c'è un'interazione idrofobica che si verifica negli amminoacidi che sono non polari. Quindi, non vi è alcuna possibilità di formazione di legame ammidico o formazione di legami peptidici nella struttura terziaria.

Perché il legame peptidico è un doppio legame parziale?

A causa della risonanza tra C=O e CN del gruppo ammidico, c'è delocalizzazione dell'elettrone e si formerà un legame C=N parziale. Questo accade solo quando gli amminoacidi formano un legame peptidico. Quindi, il legame peptidico contiene un doppio legame parziale.

Perché il legame peptidico è planare?

In un legame peptidico, tutti gli atomi di carbonio dei singoli amminoacidi sono sp² ibridato.

Quindi, sono planari e giacciono sullo stesso piano, è anche evidente che è possibile che la risonanza nel legame peptidico e la risonanza si verifichi solo che tutti gli atomi sono presenti sullo stesso piano. Quindi, il legame peptidico è planare.

Maggiori informazioni sulla seguente struttura e caratteristiche

Biswarup Chandra Dey

Ciao……Sono Biswarup Chandra Dey, ho completato il mio Master in Chimica presso l'Università Centrale del Punjab. La mia area di specializzazione è la Chimica Inorganica. La chimica non è solo leggere riga per riga e memorizzare, è un concetto da comprendere in modo semplice e qui condivido con voi il concetto di chimica che imparo perché vale la pena condividere la conoscenza.