In questo articolo " Legame peptidico vs Disolfuro Bond”, la differenza e il confronto tra questi due legami sono discussi brevemente.
| Oggetto | Legame peptidico | Legame disolfuro |
| Connessione tra | I legami peptidici collegano due amminoacidi qualsiasi. | I legami disolfuro sono il collegamento tra i gruppi tiolici del residuo di cisteina nelle proteine. |
| Funzione | I legami peptidici costituiscono la struttura primaria delle molecole proteiche. | Funzione di questo il legame disolfuro serve a stabilizzare la struttura secondaria e terziaria di proteine. |
| Atomi partecipanti | L'atomo di azoto dal gruppo amminico di un amminoacido forma il legame peptidico con l'atomo di carbonio del gruppo acido carbossilico proveniente da un altro amminoacido. | La cisteina, avendo un gruppo -SH nella sua catena laterale, partecipa alla formazione del legame disolfuro. |
| Reazione di formazione | I legami peptidici si formano attraverso la reazione di condensazione. | I legami disolfuro si formano attraverso il processo di piegatura ossidativa. |
La formazione del legame disolfuro comporta una reazione tra i gruppi tiolici provenienti da due residui di cisteina, in cui S- l'anione può agire come nucleofilo e attacca la catena laterale di un altro residuo di cisteina per formare il legame disolfuro.
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Definizione di legame disolfuro e legame peptidico
Legami disolfuro si formano tra i gruppi sulfidrilici della catena laterale (SH) di residui di cisteina tattraverso il processo di piegatura ossidativa. Questo legame solfuro è un componente chiave della struttura secondaria e terziaria delle molecole proteiche. Questo è fondamentalmente un legame covalente chimico, gioca un ruolo importante nella gelificazione indotta dal calore delle proteine globulari. Il legame disolfuro (collegamento SS) aiuta a legare due catene peptidiche o parti diverse di qualsiasi altra catena peptidica e diventa il determinante strutturale delle proteine.
Peptide il legame è un covalente chimico legame noto anche come ammide (CONH2) collegamento presente nella struttura primaria delle proteine. Questo legame è formato collegando due alfa (α) amino consecutivi acido. In questa formazione di legami peptidici, il gruppo amminico (NH2) di un amminoacido alfa reagisce con il gruppo acido carbossilico (COOH) di un altro amminoacido alfa attraverso il processo di condensazione (eliminazione di una molecola d'acqua).
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Domande frequenti (FAQ)
I peptidi possono avere legami disolfuro?
Questi legami disolfuro si trovano in quasi tutti i tipi di peptidi o proteine extracellulari ed è un componente integrale della struttura terziaria delle proteine.
Nelle proteine ponti disolfuro, che sono formati dall'accoppiamento di due gruppi tiolici (gruppi SH) sono la spina dorsale della struttura secondaria e terziaria della proteina. Questo collegamento è espresso come “RSSR1”, noto anche come legame delle SS.
Questo collegamento è solitamente costituito da una parte polare o idrofila e da una parte non polare o idrofila. Le catene laterali idrofile sono spesso orientate verso la superficie, mentre la parte non polare o idrofila è per lo più spinta all'interno della struttura proteica. Con i gruppi polari, accessibili in superficie, le proteine sono in grado di legarsi con le altre molecole proteiche o non proteiche.
Pertanto il legame disolfuro stabilizza la struttura 3D della proteina e mostra un'attività redox fisiologicamente appropriata. Questi collegamenti aiutano anche a diminuire le scelte entropiche che facilitano la progressione del ripiegamento verso la configurazione ripiegata in modo improprio.
Questo legame può governare i processi biologici di base negli organismi viventi. formazione del legame disolfuro dal collegamento tra le due catene laterali costituite da atomi di S porta a due processo di trasferimento di elettroni da un gruppo sulfidrilico ridotto di cisteine (SH) al gruppo di cistina ossidata (SS).
La reazione di cui sopra è spesso accelerata da catalizzatore enzimatico, tioredossina o isomerasi proteica disolfuro.
Fondamentalmente si formano legami disolfuro Intermolecolare, ma in alcuni casi può formarsi tra due cisteine visinali.
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Quali peptidi possono formare legami disolfuro?
I peptidi privi di gruppi sulfidrilici (gruppi SH) non possono partecipare alla formazione del legame disolfuro.
Ci sono quasi 500 aminoacidi conosciuti dagli scienziati. Tra questi ci sono solo venti aminoacidi che sono la componente costitutiva di qualsiasi organismo vivente. Alla formazione del legame peptidico possono partecipare quasi tutti questi venti amminoacidi, ma non tutti possono prendere parte alla formazione del legame disolfuro.
Gli amminoacidi hanno solo gruppi tiolici o sulfuidrilici può formare il legame disolfuro. In questo gruppo la cisteina è l'unica amminoacido (aminoacido non essenziale) che ha la capacità di formare questo legame.
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La cisteina è leggermente diversa dagli altri amminoacidi conosciuti a causa del suo gruppo SH reattivo. Così due residui di cisteina possono formare il legame disolfuro tra parti diverse delle stesse molecole proteiche attraverso i loro gruppi tiolici ossidabili. Anche i residui possono formare questo legame tra due catene polipeptidiche separate.
La cisteina è molto importante per il collagene e la principale proteina per pelle, unghie e capelli. La cisteina può essere trovata principalmente nei domini extracellulari delle proteine di membrana e anche nelle proteine segretarie.
C'è un altro amminoacido contenente zolfo, La metionina, non può partecipare alla formazione del legame disolfuro a causa dell'assenza di gruppi tiolici .Ha un gruppo metilico (CH3) attaccato con zolfo. Questo attaccamento rende la metionina più idrofobica, stericamente ostacolata e molto meno reattiva rispetto alla cisteina.
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Il vantaggio della cisteina rispetto ad altri amminoacidi contenenti zolfo nella formazione del legame disolfuro è che la cisteina può essere facilmente ossidata e formare il dimero che contiene il legame disolfuro tra due residui di cisteina in una catena polipeptidica.
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