Proprietà del legame peptidico: fatti dettagliati e analisi comparativa

Discutiamo i fatti dettagliati dei legami peptidici come definizione, proprietà, funzioni e alcune domande frequenti vengono discusse brevemente.

Le proteine ​​sono fondamentalmente macromolecole cellulari costituite da vari tipi di amminoacidi residui che sono uniti tra loro da legami peptidici che prendono il nome di ammide(-CONH₂) legame anche. Le proteine ​​sono presenti in tutti gli organismi viventi e svolgono una vasta gamma di funzioni.

In questo articolo vengono discusse chiaramente le proprietà del legame peptidico e altri fatti dettagliati.

Cos'è l'amminoacido?

L'amminoacido è una molecola organica che è conosciuta come i mattoni della vita. L'amminoacido ha sia l'acido carbossilico che il gruppo amminico nella sua struttura. Sebbene ci siano più di 500 aminoacidi presenti in natura, sono familiari, ma solo 20 aminoacidi determinano il codice genetico di tutti gli organismi viventi.

Le struttura di un amminoacido generale è disegnato sotto-

Possono essere classificati come amminoacidi alfa(α), beta(β) e gamma(γ) o delta (δ). Le proteine ​​si formano quando il gruppo –CPPH di un amminoacido reagisce con il –NH₂ gruppo di un altro amminoacido e un H₂O molecola viene rimossa.

Cos'è il legame peptidico

Il legame peptidico è principalmente un covalente legame chimico che è chiamato legame di tipo ammidico (-CONH2) presente nelle proteine. È formato collegando due consecutivi alfa aminoacidi. I legami peptidici sono cineticamente stabili. I legami peptidici possono essere intatti anche dopo migliaia di anni in assenza di qualsiasi catalizzatore.

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Classificazione

I peptidi sono classificati come -

1. Dipeptide- È derivato da due amminoacidi.
2. Oligopeptide- consiste da due a venti amminoacidi e include dipeptidi, tripeptidi, tetrapeptidi e così via.
3. Polipeptide- È una singola catena lineare composta da molti amminoacidi (più di 50 amminoacidi).

Formazione del legame peptidico

Formazione di legami peptidici è principalmente un processo di condensazione (rilascio di H2O). Gruppo carbossilico (-COOH) di uno amminoacido reagisce con il gruppo amminico (-NH2) di un altro amminoacido e successivamente viene eliminata una molecola d'acqua. Questa reazione è cineticamente fattibile. Così l'equilibrio del legame peptidico la reazione di formazione è spostata verso il lato destro che è il lato prodotto. Quindi la biosintesi del legame peptidico richiede un input di energia libera. Il processo di formazione del legame peptidico è descritto di seguito-

Per saperne di più segui Esempi SN2: approfondimenti e fatti dettagliati

Proprietà del legame peptidico

Le caratteristiche e le proprietà della sostanza chimica legame peptidico covalente è discusso di seguito-

Proprietà fisiche

La struttura del legame peptidico mostra una geometria planare che porta il legame peptidico a raggiungere una conformazione più stabile. I legami peptidici formati sono per lo più in configurazione trans. In legame peptidico, entrambi i legami –C=O e –NH sono polari (a causa della differenza di elettronegatività tra due atomi costituiti) e prendono parte alla formazione del legame idrogeno. Ogni residuo contiene un legame carbonilico (-C=O), che è un buon accettore di legami idrogeno.

Proprietà stereochimiche

Tutte le proteine ​​sono costituite da un amminoacido α avente configurazione L. Questo determina la disposizione sterica all'atomo di carbonio α. Il legame peptidico (legame ammidico sostituito) ha una struttura planare. I 6 atomi che risiedono sullo stesso piano sono correlati tra loro da lunghezze di legame e angoli di legame che variano leggermente da un residuo di amminoacido all'altro. Solo tre di queste sei lunghezze di legame fanno parte della catena peptidica. Quei legami sono-

Il legame α-carbonio al carbonile, il legame CN e il legame immide azoto al carbonio α. Dal momento che il CN legame possiede qualche doppio carattere del legame (a causa della delocalizzazione della coppia di elettroni non condivisi), la rotazione attorno a questo legame non è possibile. Solo il primo e l'ultimo legame consentono la rotazione su di esso.

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Proprietà chimiche

La presenza di un legame peptidico può essere dimostrata mediante un esperimento chimico. Viene preparata una soluzione alcalina di un peptide e quindi viene aggiunta una goccia di soluzione di solfato di rame diluito nella soluzione alcalina. Il cambiamento di colore avviene dal blu viola al rosa. L'intensità del colore e l'assorbimento a 540 nm è (λ_max =540 nm) direttamente proporzionale alla concentrazione di proteine. Questo esperimento è noto per "Biuret Test".

Proprietà spettrali

I polipeptidi mostrano una frequenza IR (infrarossi) vicina a 3300 e 3100 cm^-1 che sono le caratteristiche di nu bar (numero d'onda) per NH (legato a idrogeno) che si estende nei loro spettri IR. Un altro gruppo di bande si osserva vicino a 1650 cm^-1 e 1550 cm^-1. Questi sono responsabili della frequenza di allungamento C=O. Tutte queste due frequenze sono anche legate a idrogeno. Il legame peptidico assorbe anche la radiazione UV (ultravioletto) nella regione 180-220 nm.

Idrolisi del legame peptidico

Il legame peptidico può essere interrotto dalla reazione di idrolisi ( reazione con acqua) dell'ammide. I legami peptidici delle proteine ​​sono molto stabili. Così questo legame si spezzerà spontaneamente in un processo estremamente lento. In questo processo di idrolisi il valore dell'energia libera di Gibbs è di circa 8-16 KJ/mol. L'emivita della reazione è compresa tra 350-400 anni per obbligazione a 298K.

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