Processo di denaturazione delle proteine: cause e fatti passo passo

Si dice che le proteine ​​siano una buona parte di una dieta sana e siano costituite da elementi costitutivi chiamati aminoacidi e utilizzati per riparare i muscoli.

La natura stessa del processo di denaturazione delle proteine ​​implica che il legame o il legame che è debole venga spezzato all'interno della molecola della proteina e questo si basa sul far sì che la proteina raggiunga il suo stato naturale.

Le proteine ​​che dovrebbero essere denaturate devono avere una struttura lasca ma piuttosto casuale e la maggior parte sono insolubili. Il processo di denaturazione può essere portato avanti dovendo sottoporre le proteine ​​al riscaldamento, può anche essere trattato con alcali, urea o acidi oppure i detersivi e arrivando ad agitare è continuamente.

Lo stato di base o naturale di alcune proteine ​​può essere rigenerato dopo aver ottenuto l'agente di denaturante rimosso e dovendo quindi ripristinare le condizioni che dovranno avere lo stato a favore della fase nativa. Le proteine ​​che vengono sottoposte al processo di rinaturazione sono costituite dal siero del sangue e dall'enzima chiamato ribonucleasi.

Esistono molti processi di denaturazione delle proteine ​​che sono irreversibili proprio come l'albume. Un risultato molto generale per ottenere il denaturazione delle proteine processo sta perdendo l'attività nella biologia contenuta. Ad esempio, l'esempio può essere la perdita di qualsiasi potere catalitico di qualsiasi enzima. Le proteine ​​possono aiutare a riparare e mantenere la reazione nel corpo.

I cibi che possono essere ricco di proteine sono i pesci, quelli senza pelle, il latte magro, lo yogurt magro o il latte scremato, i formaggi magri, le uova, il manzo magro, le carni bianche di pollame. Ci possono essere proteine ​​che ne hanno tre tipi di struttura e possono essere globulari, di membrana e quella fibrosa ed ha la capacità di essere scomposta per ciascuna delle funzioni proteiche.

Processo di denaturazione delle proteine

Le proteine ​​possono essere una grande molecola che si trova nel corpo e nel cibo con minuscoli materiali chiamati amminoacidi.

Si dice che qualsiasi proteina sia denaturata solo se lo stato normale si deforma poiché alcuni dei legami che detiene essendo il legame idrogeno vengono scomposti. Ci sono molti legami deboli che rischiano di rompersi per avviare questo processo.

I è probabile che le proteine ​​ereditino le proprietà che ha per il tipo di disposizione e la forma degli amminoacidi di cui sono composti. È presente un legame idrogeno che si dice sia un legame debole visto tra l'atomo di ossigeno e un atomo di idrogeno all'interno degli amminoacidi e tutto questo fuori dalla forma della proteina.

I legami deboli si rompono facilmente dopo averli esposti al calore o almeno troppo calore applicato. Può anche essere provocato dall'esposizione delle proteine ​​o del legame qualsiasi acido come l'acido citrico preso dal succo di limone. Come lo sono le proteine deforme oppure le parti delle strutture vengono lasciate a disfarsi che erano nascoste e vengono scoperte.

Dopo che il legame è stato visto o visibile creare un legame insieme ad altre molecole proteiche e quindi si attaccano l'una all'altra e quindi si vede che lo sono insolubile in acqua. Ottenere un salmone curato usando il lime e il succo di limone come per fare un ceviche è un bene esempio di proteine processo di denaturazione con l'aiuto dell'acido. La denaturazione può anche essere causata da variazioni del pH che possono influenzare la chimica degli amminoacidi e dei loro residui.

La proteina denaturazione processo può richiedere una vasta gamma di funzionalità semplicemente dovendo affrontare la perdita di solubilità della proteina ad avere l'aggregazione proteica. Si dice che le proteine ​​siano un polimero di aminoacidi e composto da ribosomi che può leggere l'RNA e codificare i codoni all'interno del gene e farli collegare combinando tutte le informazioni genetiche. Un cambiamento del pH in condizioni più acide o più basiche può indurre il dispiegamento.

I il processo di denaturazione delle proteine ​​può essere dettagliato nel-

• Al momento della denaturazione nella struttura quaternaria, le subunità delle proteine ​​sono effettivamente dissociate e la disposizione spaziale di queste subunità viene quindi interrotta.
• Al momento della struttura terziaria, i legami covalenti tra le catene laterali degli amminoacidi e le interazioni non covalenti dei dipoli tra il lato polare delle catene amminiche e infine i collegamenti della parete di van der tra la catena laterale dell'amminoacido che è non polare .
• Nella denaturazione alla struttura secondaria le proteine ​​tendono a perdere tutti gli schemi che sono regolari nella sua disposizione proprio come l'alfa elica e i fogli pieghettati beta per poi assumere qualsiasi forma a spirale di radon.
• La struttura primaria della denaturazione è il seguito degli amminoacidi che sono tenuti insieme dal legame dei peptidi covalenti e non è ancora interrotta dalle prove di denaturazione.

Causa della denaturazione delle proteine

La forma della cabina proteica è un buon motivo per denaturare la proteina ed è principalmente per cause esterne.

Ci possono essere molte ragioni per la causa della denaturazione delle proteine, proprio come la rottura nel forma molecolare della variazione di temperatura delle proteine. Alcuni altri fatti può essere principalmente l'aumento della temperatura, l'aggiunta di acidi o basi o sali.

La forma principale della proteina è la catena di aminoacidi che compongono la proteina. Tutte le proteine ​​hanno un mento unico di aminoacidi che sono collegati in una catena più lunga. Se tutti gli aminoacidi sono fuori uso, la proteina perderà la capacità di funzionare bene. L'insulina è una catena che inizia con la glicina e non ha limiti. Se qualcuno è fuori servizio, non funzionerà.

Le proteine ​​sono molecole grandi e complesse che svolgono molti ruoli critici nel corpo. Svolgono la maggior parte del lavoro nelle cellule e sono necessari per la struttura, la funzione e la regolazione del tessuti del corpo e organo. Le proteine ​​sono molecole grandi e complesse che svolgono molte funzioni ruoli critici nel corpo. Gli alimenti di origine animale come carne, pollame, pesce, uova e latticini tendono ad essere buone fonti di proteine ​​complete, mentre i cibi a base vegetale.

Perdita di funzionalità

La maggior parte dei substrati biologici perde tutta l'attività biologica quando viene denaturata.

La maggior parte dei sostituti in biologia possono perdere la loro funzione quando vengono denaturati. Solo per esempio, gli enzimi perdono la loro attività come substrati non possono più arrivare a legarsi al sito di attivazione e quindi gli amminoacidi partecipano alla loro stabilizzazione.

I substrati tendono a perdere la sua attività e non si legano più con il sito attivo e poiché il residuo di amminoacido viene coinvolto nella stabilizzazione del substrato e quindi mostra che il sito di transizione non viene più posizionato per completare il suo lavoro. La traduzione avviene nel citoplasma e comporta la conversione di codici genetici in proteine.

Il processo di attività di denaturazione ed è collegato con il perdita di attività che può essere rilevato o misurato utilizzando alcune tecniche in biologia come quella di CD, MP-SPR, QCM-D e l'interferometria a doppia polarizzazione. Il motivo versatile per avere il perdita di funzionalità è che tende a perdere la sua forma. Esistono sette tipi di proteine ​​e sono anticorpi, proteine ​​contrattili, enzimi, proteine ​​ormonali, proteine ​​strutturali, proteine ​​di deposito e proteine ​​di trasporto.

Perdita di attività per l'uso dei metalloidi pesanti e dei metalli

Arrivando a prendere di mira le proteine, i metalli pesanti sono stati chiamati a interrompere l'uso dell'attività delle proteine ​​che svolgono.

I metalli pesanti tendono semplicemente a caricare la proteina specificata e ostacolano l'uso delle proteine, è fondamentale considerare che questi metalli pesanti rientrano nel gruppo di transito dei metalli. I metalli pesanti sono generalmente definiti come metalli con densità, peso atomico o numero atomico relativamente elevati.

C'è una semplice quantità che viene selezionata per questo dimostra che i metalli saranno in grado di interagire con le proteine ​​ripiegate e native che tendono a svolgere il ruolo di essere un ostacolo all'attività della biologia. Questo impedimento può essere portato in diversi modi e in numero diverso. I codici genetici vengono assemblati durante Trascrizione del DNA, dove il DNA viene decodificato in RNA. I criteri utilizzati e l'eventuale inclusione di metalloidi variano a seconda dell'autore e del contesto.

Il materiale complesso si forma con la catena laterale funzionale e si ossida con la catena di amminoacidi che si vede nella proteina. Insieme ad esso, l'interazione con il metalloproteinasi, questi metalli pesanti possono arrivare a dislocarsi e quindi sostituire gli ioni metallici vitali. I metalli pesanti svolgono un buon ruolo nel dover interagire con le proteine ​​ripiegate e quindi determinare la stabilità delle proteine. Un esempio può includere Pb, As, Hg, Cd, Zn, Ag, Cu, Fe, Cr, Ni, Pd e Pt.

Reversibilità e irreversibilità

In molti casi, la denaturazione è reversibile come le proteine ​​possono riguadagnare il loro stato nativo quando l'influenza denaturante viene rimossa. Questo processo può essere chiamato rinaturazione.

Rinaturazione è il termine usato per descrivere questo processo. Questa comprensione ha portato all'idea che tutte le informazioni necessarie alle proteine ​​per assumere il loro stato nativo sono codificate nella struttura primaria della proteina, e quindi nel DNA che codifica per la proteina, noto come "ipotesi termodinamica di Anfinsen".

I codici genetici vengono assemblati durante la trascrizione del DNA, dove il DNA viene decodificato in RNA. Cella strutture chiamate ribosomi aiutano quindi a trascrivere l'RNA in catene polipeptidiche che devono essere modificate per diventare proteine ​​funzionanti. La denaturazione può anche essere irreversibile. Questa irreversibilità è tipicamente un'irreversibilità cinetica, non termodinamica, poiché una proteina ripiegata ha generalmente un'energia libera inferiore rispetto a quando viene spiegata.

Denaturazione delle proteine ​​per variazione del pH

La denaturazione è il metodo legittimo per arrivare a rompere il legame delle proteine ​​in modo che possano essere modificate nella sua forma e forma.

Il cambiamento di ph può essere una causa della deformazione delle proteine. Influirà sulla chimica dei residui e degli amminoacidi. I gruppi di ioni all'interno dell'amminoacido devono essere in grado di essere ionizzati aiutando a cambiare il ph.

Un ph che è più avvizzito o acido o può anche essere basico in determinate condizioni aiuterà a dispiegarsi. L'acido che provoca il dispiegamento spesso deve essere compreso tra il valore di ph da 2 a 5 e quello basico deve essere compreso tra ph 10 o anche alto. Le proteine ​​sono coinvolte praticamente in tutte le funzioni cellulari e a ciascun ruolo è dedicato un diverso tipo di proteina.

Anche sulla base di compiti che vanno dal supporto cellulare generale alla segnalazione cellulare e alla locomozione. Un'alternativa in ph potrebbe essere la causa della deformazione delle proteine. Avrà un effetto sulla chimica dei residui e amminoacidi. I gruppi di ioni all'interno dell'amminoacido devono essere in grado di ionizzare affinché il ph possa essere modificato. Quindi c'è un buona induzione di forze al momento mentre si mescolano metalli pesanti per denaturarlo.

Recenti studi termodinamici hanno dedotto che la durata di una singola bolla di denaturazione varia da 1 microsecondo a 1 millisecondo. Questa informazione si basa su stabilito tempi of replicazione del DNA e trascrizione. Attualmente, biofisico e ricerca biochimica sono in corso studi per chiarire in modo più completo i dettagli termodinamici della bolla di denaturazione.

Tra i diversi tipi di amminoacidi, il gruppo "variabile" è il principale responsabile della variazione poiché tutti hanno idrogeno, gruppo carbossilico e legami di gruppo amminico. Gli amminoacidi si uniscono attraverso la sintesi per disidratazione fino a formare legami peptidici. Quando un certo numero di aminoacidi sono collegati tra loro da questi legami si forma una catena polipeptidica. Di conseguenza, i filamenti di DNA esposti all'aria richiedono meno forza per separarsi ed esemplificare temperature di fusione più basse.

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