21 Esempi di enzimi proteici: con strutture

Gli enzimi sono "gnomi" di ogni processo cellulare. Engli zimi sono molecole proteiche funzionali. Queste biomolecole assistono varie reazioni metaboliche e partecipano sia ai processi di anabolismo che di catabolismo. Aumentano le velocità di reazione e danno luogo a prodotti fisiologicamente significativi.

  1. Deidrogenasi
  2. ossidasi
  3. Reduttasi
  4. perossidasi
  5. ossigenasi
  6. Metiltransferasi
  7. Aciltransferasi
  8. Glicosiltransferasi
  9. transaminasi
  10. Fosfotransferasi
  11. Zolfo-transferasi
  12. Nucleo
  13. Glicosilasi
  14. peptidasi
  15. Liasi
  16. isomerase
  17. Epimerasi
  18. racemasi
  19. Mutasi
  20. ligasi
  21. chinasi
  22. decarbossilasi

Deidrogenasi

La deidrogenasi è un tipo di enzima ossidoreduttasi. Catalizza l'ossidazione del substrato riducendo un accettore di elettroni come NAD+ o NADP++ o FAD o qualsiasi coenzima flavina. Questo enzima facilita la rimozione dell'idrogeno in un accettore di elettroni insieme al rilascio di un protone o al trasferimento di due atomi di idrogeno.

Esempi: aldeide deidrogenasi, piruvato deidrogenasi, succinato deidrogenasi

ossidasi

La sezione l'enzima provoca l'ossidazione trasferendo l'idrogeno dal substrato all'accettore cioè ossigeno. Facilita l'ossidazione dei legami CN e CO che vengono ridotti a perossido di idrogeno. Esempi: xantina ossidasi, citocromo P450 ossidasi, polifenolo ossidasi.

esempio di enzima proteico
Poliammina ossidasi Da Wikimedia

Reduttasi

Questo enzima catalizza la reazione di riduzione non reversibile. Agisce anche come un enzima deidrogenasi. Esempio – Nitrato reduttasi. È un enzima importante per l'assimilazione dell'azoto.  

esempio di enzima proteico
Ribonucleotide reduttasi Da wikipedia

perossidasi

Questo enzima appartiene anche al gruppo delle ossidoreduttasi. Facilita l'ossidazione del substrato mediante il coinvolgimento del perossido di idrogeno e libera le molecole di acqua e ossigeno. La maggior parte di essi contiene una proteina eme ferrica nel sito catalitico. Questi enzimi agiscono principalmente come antiossidanti. Esempio – Manganese perossidasi, glutatione perossidasi.

esempio di enzima proteico
Glutatione Perossidasi Da Wikimedia

ossigenasi

Questo enzima catalizza la reazione di ossidazione. In questa reazione di ossidazione, il substrato viene ossidato da un atomo di ossigeno ottenuto dall'ossigeno molecolare. Esempio – Triptofano pirrolasi, tirosinasi.

Metiltransferasi

Questo gruppo coinvolge enzimi che trasferiscono gruppi metilici dalla S-adenosilmetionina (SAM) ai substrati. Ad esempio, le DNA metiltransferasi trasferiscono i gruppi metilici alle citosine.

esempio di enzima proteico
DNA metilasi Da wikipedia

Aciltransferasi

Questo enzima catalizza il trasferimento del gruppo acile. Esempio – Carnitina aciltransferasi.

Glicosiltransferasi

La sezione L'enzima facilita il trasferimento delle frazioni saccaridiche alle proteine residui principalmente tirosina, serina o treonina. Questi sono transmembrana le proteine ​​aderivano alle membrane dell'apparato del Golgi.

transaminasi

Questo enzima catalizza la reazione di scambio tra un gruppo amminico e un gruppo alfa-cheto. Richiede un coenzima piridossalfosfato per la sua reazione.

Fosfotransferasi

Questo enzima è responsabile della reazione di fosforilazione reversibile (aggiunta del gruppo fosfato). Trasferisce il gruppo fosforile ai gruppi idrossile, carbossilico e nitrogenasi. Gli amminoacidi fosforilati sono serina, tirosina e treonina.

L'enzima fosforilasi catalizza l'aggiunta del gruppo fosfato inorganico al substrato.

Zolfo transferasi

Questi enzimi transferasi sono coinvolti nel trasferimento di gruppi contenenti zolfo. Esempio – La tiosolfato sulfurtransferasi è un enzima mitocondriale che converte il cianuro in tiocianato. I substrati di questo enzima sono cianuro e tiosolfato e i prodotti sono solfito e tiocianato.

Nucleo

Questo enzima è in grado di scindere i legami fosfodiestere presenti nei nucleotidi. Crea un taglio singolo o un doppio taglio. A seconda del sito di scissione, può essere suddiviso in endo ed esonucleasi. Questi enzimi sono ampiamente utilizzati nella biotecnologia.

esempio di enzima proteico
HindIII enzima di restrizione Da wikipedia

Glicosilasi

Questo è un tipo di idrolasi enzima coinvolto nell'idrolisi dei legami glicosidici presenti tra le porzioni glicosiliche. Può essere di due tipi a seconda del sito d'azione, cioè O- o S-glicosidi o N-glicosidi.

esempio di enzima proteico
Alfa-amilasi pancreatica, un glicoside idrolasi da Wikimedia

peptidasi

La peptidasi o proteasi subisce la proteolisi, rompendo i legami peptidici presenti nelle catene polipeptidiche risultando in polipeptidi o amminoacidi più piccoli. Può essere di sette tipi come serina proteasi, cisteina proteasi, treonina proteasi, proteasi aspartiche, proteasi glutammiche, metalloproteasi e liasi peptidiche asparagina.

esempio di enzima proteico
Cisteina proteasi da wikipedia

Liasi

Le liasi facilitano la reazione di eliminazione o sostituzione insieme all'ossidazione. Scinde i legami CO, CC, CN, CS e PO. Per lo più questi enzimi sono presenti sia come membrana periferica proteine ​​o come transmembrana proteine.

esempio di enzima proteico
Isocitrato liasi da Wikimedia

isomerase

Facilita i cambiamenti strutturali o geometrici intramolecolari da un isomero a un altro isomero. Le molecole sono chiamate isomeri strutturali o stereoisomeri.

esempio di enzima proteico
Glucosio-6-fosfato isomerasi Da Wikimedia

Epimerasi

Questo enzima è un tipo di enzima isomerasi. Catalizza l'inversione stereochimica attorno a un asimmetrico carbonio in un substrato contenente più centri di asimmetria. Tali molecole sono chiamate epimeri. Epimer è una coppia di diastereomeri.  

esempio di enzima proteico
Ribulosio 5-fosfato 4-epimerasi da Wikimedia

racemasi

Al contrario, le racemi facilitano l'inversione attorno a un carbonio asimmetrico in un substrato con un centro di asimmetria. Esempio: epimerasi metil malonil-CoA.

Mutasi

Questo è un tipo di enzima isomerasi che accelera l'interconversione. In questa reazione, i gruppi funzionali vengono spostati da una posizione all'altra. Esempio: bisfosfoglicerato mutasi, fosfoglicerato mutasi.

esempio di enzima proteico
Mutasi del fosfoglicerato Da Wikimedia

ligasi

Questo enzima aiuta a unire molecole o grandi frazioni creando nuovi legami. Il più comune esempio è la DNA ligasi. Lega vari legami come CO, CS, CN, CC e anche legami con azoto metallico. Questi rimangono come proteine ​​​​periferiche o transmembrana.

esempio di enzima proteico
DNA ligasi da Wikimedia

chinasi

Questo è un tipo di enzima fosfotransferasi in cui trasferisce il gruppo fosforile dall'ATP a un substrato.

esempio di enzima proteico
Piruvato chinasi da Wikimedia

decarbossilasi

Questo enzima è responsabile dell'aggiunta o della rimozione del gruppo carbossilico. Esempi sono glutammato decarbossilasi, istidina decarbossilasi, ornitina decarbossilasi, fosfoenolpiruvato carbossilasi e piruvato decarbossilasi.

Cos'è un enzima proteico?

Le vie metaboliche dipendono esclusivamente da questi enzimi proteici.

Gli enzimi sono molecole proteiche. Queste biomolecole accelerano la velocità di reazione riducendo al minimo l'energia di attivazione intermedia. La maggior parte degli enzimi sono presenti sia come proteine ​​di membrana periferiche che come proteine ​​transmembrana. Gli enzimi spesso richiedono un coenzima o un cofattore per la loro attività catalitica.

Il coenzima è una piccola molecola organica facilita il trasferimento degli atomi come NAD, NADPH, FAD, FMN, flavin e ATP. Questi enzimi possono essere classificati in sei gruppi. (i) Ossidoreduttasi (ii) Transferasi (iii) Idrolasi (iv) Liasi (v) Isomerasi e (vi) Ligasi

Struttura degli enzimi proteici

Per lo più questi sono proteine ​​globulari.

Gli enzimi contengono catene lineari di amminoacidi con legami disolfuro che danno origine a un struttura globulare. L'enzima la dimensione varia da pochi residui di amminoacidi a più di 2500 residui. Tuttavia, una porzione più piccola di questa struttura globulare è coinvolta nell'attività catalitica.

Ci sono siti vincolanti che sono specifico ad un particolare substrato, cofattore o coenzima. I siti catalitici e di legame insieme formano il siti attivi di un enzima.

Conclusione

Gli enzimi sono proteine ​​globulari presenti nelle cellule sia come proteine ​​di membrana periferica che come proteine ​​transmembrana. Insieme a vari coenzimi e cofattori che facilitano varie reazioni biochimiche come reazioni di ossido-riduzione, eliminazione, sostituzione e reazioni di inversione.

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