Gli enzimi sono "gnomi" di ogni processo cellulare. Engli zimi sono molecole proteiche funzionali. Queste biomolecole assistono varie reazioni metaboliche e partecipano sia ai processi di anabolismo che di catabolismo. Aumentano le velocità di reazione e danno luogo a prodotti fisiologicamente significativi.
- Deidrogenasi
- ossidasi
- Reduttasi
- perossidasi
- ossigenasi
- Metiltransferasi
- Aciltransferasi
- Glicosiltransferasi
- transaminasi
- Fosfotransferasi
- Zolfo-transferasi
- Nucleo
- Glicosilasi
- peptidasi
- Liasi
- isomerase
- Epimerasi
- racemasi
- Mutasi
- ligasi
- chinasi
- decarbossilasi
Deidrogenasi
La deidrogenasi è un tipo di enzima ossidoreduttasi. Catalizza l'ossidazione del substrato riducendo un accettore di elettroni come NAD+ o NADP++ o FAD o qualsiasi coenzima flavina. Questo enzima facilita la rimozione dell'idrogeno in un accettore di elettroni insieme al rilascio di un protone o al trasferimento di due atomi di idrogeno.
Esempi: aldeide deidrogenasi, piruvato deidrogenasi, succinato deidrogenasi
ossidasi
La sezione l'enzima provoca l'ossidazione trasferendo l'idrogeno dal substrato all'accettore cioè ossigeno. Facilita l'ossidazione dei legami CN e CO che vengono ridotti a perossido di idrogeno. Esempi: xantina ossidasi, citocromo P450 ossidasi, polifenolo ossidasi.
Reduttasi
Questo enzima catalizza la reazione di riduzione non reversibile. Agisce anche come un enzima deidrogenasi. Esempio – Nitrato reduttasi. È un enzima importante per l'assimilazione dell'azoto.
perossidasi
Questo enzima appartiene anche al gruppo delle ossidoreduttasi. Facilita l'ossidazione del substrato mediante il coinvolgimento del perossido di idrogeno e libera le molecole di acqua e ossigeno. La maggior parte di essi contiene una proteina eme ferrica nel sito catalitico. Questi enzimi agiscono principalmente come antiossidanti. Esempio – Manganese perossidasi, glutatione perossidasi.
ossigenasi
Questo enzima catalizza la reazione di ossidazione. In questa reazione di ossidazione, il substrato viene ossidato da un atomo di ossigeno ottenuto dall'ossigeno molecolare. Esempio – Triptofano pirrolasi, tirosinasi.
Metiltransferasi
Questo gruppo coinvolge enzimi che trasferiscono gruppi metilici dalla S-adenosilmetionina (SAM) ai substrati. Ad esempio, le DNA metiltransferasi trasferiscono i gruppi metilici alle citosine.
Aciltransferasi
Questo enzima catalizza il trasferimento del gruppo acile. Esempio – Carnitina aciltransferasi.
Glicosiltransferasi
La sezione L'enzima facilita il trasferimento delle frazioni saccaridiche alle proteine residui principalmente tirosina, serina o treonina. Questi sono transmembrana le proteine aderivano alle membrane dell'apparato del Golgi.
transaminasi
Questo enzima catalizza la reazione di scambio tra un gruppo amminico e un gruppo alfa-cheto. Richiede un coenzima piridossalfosfato per la sua reazione.
Fosfotransferasi
Questo enzima è responsabile della reazione di fosforilazione reversibile (aggiunta del gruppo fosfato). Trasferisce il gruppo fosforile ai gruppi idrossile, carbossilico e nitrogenasi. Gli amminoacidi fosforilati sono serina, tirosina e treonina.
L'enzima fosforilasi catalizza l'aggiunta del gruppo fosfato inorganico al substrato.
Zolfo transferasi
Questi enzimi transferasi sono coinvolti nel trasferimento di gruppi contenenti zolfo. Esempio – La tiosolfato sulfurtransferasi è un enzima mitocondriale che converte il cianuro in tiocianato. I substrati di questo enzima sono cianuro e tiosolfato e i prodotti sono solfito e tiocianato.
Nucleo
Questo enzima è in grado di scindere i legami fosfodiestere presenti nei nucleotidi. Crea un taglio singolo o un doppio taglio. A seconda del sito di scissione, può essere suddiviso in endo ed esonucleasi. Questi enzimi sono ampiamente utilizzati nella biotecnologia.
Glicosilasi
Questo è un tipo di idrolasi enzima coinvolto nell'idrolisi dei legami glicosidici presenti tra le porzioni glicosiliche. Può essere di due tipi a seconda del sito d'azione, cioè O- o S-glicosidi o N-glicosidi.
peptidasi
La peptidasi o proteasi subisce la proteolisi, rompendo i legami peptidici presenti nelle catene polipeptidiche risultando in polipeptidi o amminoacidi più piccoli. Può essere di sette tipi come serina proteasi, cisteina proteasi, treonina proteasi, proteasi aspartiche, proteasi glutammiche, metalloproteasi e liasi peptidiche asparagina.
Liasi
Le liasi facilitano la reazione di eliminazione o sostituzione insieme all'ossidazione. Scinde i legami CO, CC, CN, CS e PO. Per lo più questi enzimi sono presenti sia come membrana periferica proteine o come transmembrana proteine.
isomerase
Facilita i cambiamenti strutturali o geometrici intramolecolari da un isomero a un altro isomero. Le molecole sono chiamate isomeri strutturali o stereoisomeri.
Epimerasi
Questo enzima è un tipo di enzima isomerasi. Catalizza l'inversione stereochimica attorno a un asimmetrico carbonio in un substrato contenente più centri di asimmetria. Tali molecole sono chiamate epimeri. Epimer è una coppia di diastereomeri.
racemasi
Al contrario, le racemi facilitano l'inversione attorno a un carbonio asimmetrico in un substrato con un centro di asimmetria. Esempio: epimerasi metil malonil-CoA.
Mutasi
Questo è un tipo di enzima isomerasi che accelera l'interconversione. In questa reazione, i gruppi funzionali vengono spostati da una posizione all'altra. Esempio: bisfosfoglicerato mutasi, fosfoglicerato mutasi.
ligasi
Questo enzima aiuta a unire molecole o grandi frazioni creando nuovi legami. Il più comune esempio è la DNA ligasi. Lega vari legami come CO, CS, CN, CC e anche legami con azoto metallico. Questi rimangono come proteine periferiche o transmembrana.
chinasi
Questo è un tipo di enzima fosfotransferasi in cui trasferisce il gruppo fosforile dall'ATP a un substrato.
decarbossilasi
Questo enzima è responsabile dell'aggiunta o della rimozione del gruppo carbossilico. Esempi sono glutammato decarbossilasi, istidina decarbossilasi, ornitina decarbossilasi, fosfoenolpiruvato carbossilasi e piruvato decarbossilasi.
Cos'è un enzima proteico?
Le vie metaboliche dipendono esclusivamente da questi enzimi proteici.
Gli enzimi sono molecole proteiche. Queste biomolecole accelerano la velocità di reazione riducendo al minimo l'energia di attivazione intermedia. La maggior parte degli enzimi sono presenti sia come proteine di membrana periferiche che come proteine transmembrana. Gli enzimi spesso richiedono un coenzima o un cofattore per la loro attività catalitica.
Il coenzima è una piccola molecola organica facilita il trasferimento degli atomi come NAD, NADPH, FAD, FMN, flavin e ATP. Questi enzimi possono essere classificati in sei gruppi. (i) Ossidoreduttasi (ii) Transferasi (iii) Idrolasi (iv) Liasi (v) Isomerasi e (vi) Ligasi
Struttura degli enzimi proteici
Per lo più questi sono proteine globulari.
Gli enzimi contengono catene lineari di amminoacidi con legami disolfuro che danno origine a un struttura globulare. L'enzima la dimensione varia da pochi residui di amminoacidi a più di 2500 residui. Tuttavia, una porzione più piccola di questa struttura globulare è coinvolta nell'attività catalitica.
Ci sono siti vincolanti che sono specifico ad un particolare substrato, cofattore o coenzima. I siti catalitici e di legame insieme formano il siti attivi di un enzima.
Conclusione
Gli enzimi sono proteine globulari presenti nelle cellule sia come proteine di membrana periferica che come proteine transmembrana. Insieme a vari coenzimi e cofattori che facilitano varie reazioni biochimiche come reazioni di ossido-riduzione, eliminazione, sostituzione e reazioni di inversione.
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Sono uno studente di dottorato del CSIR-CIMAP, Lucknow. Mi dedico al campo della metabolomica vegetale e delle scienze ambientali. Ho completato la mia laurea post-laurea presso l'Università di Calcutta con esperienza in biologia vegetale molecolare e nanotecnologia. Sono un ardente lettore e sviluppo incessantemente concetti in ogni nicchia delle scienze biologiche. Ho pubblicato articoli di ricerca su riviste peer-reviewed di Elsevier e Springer. Oltre agli interessi accademici, sono anche appassionato di cose creative come la fotografia e l'apprendimento di nuove lingue.
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