La sintesi proteica è un processo elaborato che parte dal nucleo e termina nel citoplasma.
La sintesi proteica si riferisce al processo di produzione di nuove molecole peptidiche e quindi unendole insieme per produrre proteine codificando i geni in mRNA e quindi traducendolo.
Nei procarioti, il processo comporta meno cambiamenti a causa della semplicità del DNA, ma per quanto riguarda gli eucarioti il processo diventa più complesso.
Relè passo passo della sintesi proteica dell'RNA Processo e struttura:
RNA Sintesi proteica Il processo prevede un totale di 4 fasi principali:
Trascrizione di geni in mRNA o hnRNA:
La fase iniziale nella decodifica dell'informazione genetica di una cellula è la trascrizione. Le RNA polimerasi sono gli enzimi specifici utilizzati per produrre molecole di RNA complementari a ciascuna base azotata presente sul filamento stampo della doppia elica del DNA durante trascrizione.
Il DNA comprende due filamenti polinucleotidici complementari tenuti insieme da legami idrogeno tra coppie di basi in una struttura a doppia elica antiparallela. Il enzima elicasi quindi svolge il suo ruolo rompendo i legami idrogeno provocando lo svolgimento di una specifica regione della doppia elica del DNA. Quando ciò accade, i due filamenti vengono separati e le basi azotate vengono esposte per essere trascritte come codoni.
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Anche se una molecola di DNA è a due filamenti, solo uno dei filamenti funge da modello per la sintesi di hnRNA, a cui ci riferiamo semplicemente come il filo del modello. Il filamento codificante è il secondo filamento di DNA complementare al filamento stampo poiché l'hnRNA trascritto è identico al filamento codificante, sostituendo solo T con U.
Sia il DNA che l'RNA hanno un senso direzionale intrinseco che è biologicamente fissato in natura nel modo in cui si avvolgono o si svolgono, il che significa che ci sono due estremità distinte della molecola. Poiché tutte le subunità nucleotidiche sono in realtà asimmetriche, a causa del posizionamento di un gruppo fosfato su un lato dello zucchero pentoso e della base N sull'altro. Questa stessa disposizione dà origine alla proprietà direzionale dei filamenti di acido nucleico.
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La numerazione dei cinque atomi di carbonio nello zucchero pentoso va da 1' a 5'. I due nucleotidi sul filamento complementare sono uniti in uno speciale legame chimico chiamato legami fosfodiestere. I due filamenti in un'elica di DNA sono antiparalleli, cioè uno va da 3′ A 5′; mentre l'altro corre in direzione opposta da 5′ a 3′.
Elaborazione post-trascrizionale:
È un insieme di modifiche biologiche utilizzate per convertire l'hnRNA in mRNA. Si compone di pochi passaggi tra cui:
- Chiusura alla fine del 5':
Il capping non è altro che l'attaccamento di una molecola di 7-metilguanosina (m7G) all'estremità 5' della molecola di hnRNA. Nel processo di tappatura, il fosfato situato in posizione terminale all'estremità 5 'deve essere rimosso e un enzima fosfatasi lo fa. Il processo è quindi catalizzato dal enzima guanosil transferasi, che forma l'estremità difosfato 5'.
Questa stessa estremità 5 'reagisce quindi con una molecola GTP avente tre gruppi fosfato. Va e si attacca alla guanina che risiede attaccando e rimuovendo l'atomo di fosforo alfa della molecola GTP.
L'enzima (guanina-N7-)-metiltransferasi ("cap MTase") aggiunge un gruppo metilico all'anello della guanina dalla S-adenosil metionina.
Una struttura cap 0 è definita come una cap con solo il (m7G) in atto. Allo stesso modo, il ribosio del nucleotide successivo può essere metilato per produrre un cappuccio 1. La metilazione del CaNucleotide a valle della molecola di RNA provoca il cappuccio 2, il cappuccio 3 e altre strutture. Durante questo periodo i gruppi metilici vanno avanti e si attaccano ai gruppi 2'oH degli zuccheri ribosio. Il cappuccio protegge l'estremità 5' della trascrizione dell'RNA genitore dalle ribonucleasi specializzate per i legami fosfodiestere 3'5'.
- Tailing alla fine del 3':
Lo scodamento dell'hnRNA indica l'aggiunta di quasi 250 residui di adenina all'estremità 3' dell'hnRNA dopo averlo tagliato. Questo dà origine a qualcosa che gli scienziati chiamano coda poli(A). La scissione e l'adenilazione (o aggiunta di più residui di adenina) si verificano solo quando una specifica sequenza di segnale si trova all'estremità 3' dell'hnRNA. Questa è chiamata sequenza segnale di poliadenilazione (5′-AAUAAA-3′) e deve essere seguita da un'altra sequenza (5′-CA-3′), che indica il sito di scissione.
Solo quando questa sequenza specifica è soddisfatta inizia la scissione e l'adenilazione. Usando l'ATP come precursore, la poli(A) polimerasi aggiunge circa 200 unità di adenina alla nuova estremità 3' della molecola di RNA. La coda poly(A) lega numerose copie di poly(A)-binding le proteine come generato. Questo serve a proteggere l'estremità 3' dell'mRNA dall'essere digestione da parte dell'enzima ribonucleasi complessi come il CCR4-Not complex.
- Giunzione:
Splicing dell'RNA si riferisce alla rimozione degli introni (sezioni di RNA che non codificano per proteine) dal pre-mRNA e al collegamento degli esoni rimanenti per formare un'unica molecola ininterrotta. Gli esoni sono segmenti di mRNA che vengono "tradotti" o convertiti in proteine. Sono i segmenti codificanti della molecola di mRNA. Anche se la maggior parte dello splicing dell'RNA avviene dopo che il pre-mRNA è stato completamente prodotto e terminato, le trascrizioni con un gran numero di esoni possono essere unite insieme.trascrizionalmente.
Un enorme complesso proteico chiamato spliceosoma catalizza la reazione di splicing, che è costituita da proteine e minuscole molecole di RNA nucleare che riconoscono i siti di splicing nella sequenza di hnRNA. Molti hn-mRNA, come quelli che codificano per gli anticorpi, possono essere uniti in vari modi per produrre vari mRNA maturi che codificano diverse sequenze proteiche. Questo è noto chiamato alternativo splicinge consente la creazione di un'ampia gamma di proteine da una piccola quantità di DNA.
Traduzione di mRNA in proteine:
L'mRNA viene convertito o in gergo scientifico “tradotto” in una catena di amminoacidi secondo il codice genetico presente sul filamento codificante del DNA. Questo è il modo in cui la sequenza di DNA si collega alla sequenza di amminoacidi nella catena polipeptidica che è il secondo passaggio primario nell'espressione genica durante la traduzione. Ogni codone nell'mRNA comprende tre basi azotate e ogni codone indica o codifica un particolare amminoacido, o alcuni, per avviare o interrompere il processo di traduzione. La sequenza di mRNA viene quindi utilizzata come modello per costruire la catena di amminoacidi che forma una proteina nell'ordine corretto. La traduzione dell'mRNA avviene in una serie di passaggi come indicato di seguito in dettaglio:
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- Iniziazione:
Il ribosoma arriva e circonda l'mRNA di interesse da tradurre e poi arriva e si attacca al codone di inizio. Il codone di inizio non codifica per nessun aminoacido ma agisce solo come sito di attacco dei ribosomi avviando il processo di traduzione.
- Allungamento:
L'allungamento include il tRNA finale riconosciuto dalla subunità ribosomiale più piccola per trasportare l'amminoacido e trasferirlo alla subunità ribosomiale più grande. Questa subunità più grande ha quindi attaccato questo amminoacido alla molecola di tRNA precedentemente riconosciuta e ammessa. Questi 2 passi simultanei vengono chiamati alloggio e transpeptidazione. Il ribosoma si sposta quindi al codone successivo e continua il processo allo stesso modo, chiamato traslocazione. Questo continuo movimento di amminoacidi porta alla formazione di una grande catena polipeptidica, formata da amminoacidi uniti da legami peptidici.
- Terminazione:
Quando il ribosoma raggiunge una sequenza di codoni come UAA, UAG o UGA denominata codone di arresto, si stacca dall'mRNA e dal polipeptide che ha tradotto. Questo segna la fine del processo di traduzione che causa la terminazione.
Modifiche post-traduzionali della catena polipeptidica tradotte:
L'ultimo passaggio della sintesi proteica dell'RNA si riferisce ai cambiamenti che la catena polipeptidica subisce prima di essere assemblata in macromolecole proteiche.
Le modifiche post-traduzionali (PTM) promuovono la varietà funzionale del proteoma legando in modo covalente gruppi funzionali o proteine, scindendo proteoliticamente subunità regolatorie o distruggendo intere proteine. Queste alterazioni delle molecole proteiche includono fosforilazione, glicosilazione, ubiquitinazione, nitrosilazione, metilazione, acetilazione, lipidazione e proteolisi.
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Queste modifiche sono importanti e svolgono un ruolo significativo non solo nella normale salute e funzione cellulare, ma anche nel trattamento e nella prevenzione delle malattie. L'identificazione e la comprensione delle PTM è quindi fondamentale nello studio della biologia cellulare, nonché nel trattamento e nella prevenzione delle malattie. Qui ne discuteremo alcuni.
- Fosforilazione:
La fosforilazione delle proteine è uno dei pochi processi biologici reversibili che lo rende uno dei migliori studi sui fenomeni biologici tra gli scienziati. Si vede principalmente su amminoacidi come serina, treonina che hanno catene laterali polari neutre e tirosina che ha una catena laterale aromatica. La fosforilazione regola diverse funzioni biologiche, tra cui il ciclo cellulare, la proliferazione, la morte e le vie di trasduzione del segnale.
- Glicosilazione:
La glicosilazione proteica è riconosciuta come una fondamentale modificazione post-traduzionale che ha un notevole impatto sul ripiegamento, la forma, la distribuzione, la stabilità e l'attività delle proteine. La glicosilazione si riferisce a un ampio spettro di aggiunte di porzioni di zucchero alle proteine, da semplici cambiamenti di monosaccaridi nei fattori di trascrizione del nucleo a cambiamenti estremamente complicati di polisaccaridi ramificati nei recettori della superficie cellulare. Molte cellule affiorano e secrete contengono proteine carboidrati sotto forma di oligosaccaridi legati all'asparagina (legati all'N) o alla serina/treonina (legati all'O).
- S-nitrosilazione
La S-nitrosilazione è un processo reversibile e gli SNO (S-nitrotioli) hanno una breve emivita nel citoplasma a causa di una pletora di riduzione enzimi che denitrosilano le proteine, tra cui glutatione (GSH) e tioredossina. A causa della loro elevata reattività, invece di fluttuare liberamente nel citoplasma, gli SNO sono trattenuti in organelli come membrane, vescicole, spazi interstiziali e persino nelle proteine lipofile, quindi non sono semplicemente denitrosilati.
Le caspasi, che mediano l'apoptosi, ad esempio, sono immagazzinate come SNO nel gap intermembrana mitocondriale.
Una volta che i segnali extracellulari o intracellulari passano attraverso le caspasi vengono rilasciate nel citoplasma. Dal momento che il il citoplasma sta riducendo in natura le proteine vengono rapidamente denitrolizzati. Questa denitrolizzazione attiva l'attivazione della caspasi e induce il processo di apoptosi.
- Ubiquitinazione:
L'ubiquitinazione è l'attaccamento dell'ubiquitina alla proteina, un polipeptide 8-kDa composto da 76 aminoacidi che si attaccano all'β-NH2 della lisina negli obiettivi proteici tramite la glicina C-terminale dell'ubiquitina. Dopo il primo evento di monoubiquitinazione, può formarsi un polimero di ubiquitina e le proteine poliubiquitinate vengono successivamente identificate dal proteasoma 26S, che catalizza la rottura dell'ubiquitina e il riciclo dell'ubiquitina. Il seguente esperimento dimostra un metodo per rilevare le proteine ubiquitinate.
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Sono Trisha Dey, laureata in Bioinformatica. Ho conseguito la laurea in Biochimica. Amo leggere. Ho anche una passione per l'apprendimento di nuove lingue.
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