Le proteine transmembrana o le proteine integrali della membrana sono incorporate nella membrana cellulare e si estendono lungo la membrana del doppio strato lipidico.
Queste proteine transmembrana hanno generalmente tre domini diversi: un dominio citosolico (per trasmettere segnali all'interno della cellula), un dominio transmembrana e un dominio esoplasmatico che si trova all'esterno della cellula, fungendo da recettore. La natura chimica e la struttura di questi domini variano notevolmente.
Tuttavia, in generale, il dominio transmembrana è composto da residui idrofobici che generalmente adottano la configurazione di un'alfa elica o di un foglio beta costituito da più filamenti beta.
Le proteine integrali comprendono quasi il 20-30% del contenuto proteico di una cellula e queste sono saldamente fissate nella membrana in modo tale che i ricercatori devono spesso ricorrere a condizioni più rigorose che coinvolgono agenti caotropici come urea 6-8M, tiocianato, perclorato di litio o guanidinio cloruro per interrompere le interazioni idrofobiche di queste proteine con la membrana per facilitarne l'estrazione.
Funzione delle proteine transmembrana
Queste proteine svolgono varie funzioni fisiologiche in una cellula, che vanno dalle proteine di giunzione al riconoscimento, trasporto, ancoraggio e trasduzione.
I GPCR funzionano in varie vie di segnalazione cellulare e sono uno dei tipi più critici di recettori coinvolti in vasti processi fisiologici, come l'attivazione della trascrizione di alcuni geni in risposta a un ligando.
La batteriorodopsina è una proteina multipass utilizzata dai batteri fotosintetici per catturare la luce. L'assorbimento del fotone induce alcuni cambiamenti conformazionali nella proteina, che le consentono di generare un gradiente protonico che verrà eventualmente utilizzato per sintetizzare l'ATP.
Acquaporine
Vari tipi di acquaporine trasportano molecole come acqua, molecole idrosolubili e glicerolo attraverso il membrana cellulare.
L'acquaporina 0 (un omotetramero) è la più abbondante nel cristallino dell'occhio dei mammiferi.
Le acqua-gliceroporine sono uniche nel trasporto di molecole non cariche come l'urea e l'ammoniaca attraverso la membrana.
La membrana esterna dei batteri gram-negativi come E. coli ha diverse porine per trasportare diversi disaccaridi (zucchero) nella cellula.
Canali ionici
Molti alfa-elica contengono proteine integrali da canali ionici come i canali ionici di sodio voltaggio-dipendenti, che sono cruciali nella generazione di impulsi nervosi.
Recettori immunitari
Il recettore dei linfociti T contiene alfa-elica ed è fondamentale per il corretto funzionamento delle risposte dei linfociti T nell'immunità contro una malattia. Lo stesso vale per i recettori dei linfociti B.
vario enzimi nei batteri sono proteine transmembrana, come l'enzima metano-monoossigenasi, che può ossidare il legame CH del metano.
Proteine mirate a vari organelli cellulari, come quelli diretti al reticolo endoplasmatico e altri, hanno un enzima chiamato peptidasi peptidasi segnale nella membrana cellulare.
Questo enzima riconosce il peptide segnale specifico dell'organello in una catena polipeptidica in entrata e lo scinde, quindi funziona nella corretta distribuzione subcellulare di varie catene polipeptidiche.
Localizzazione subcellulare
Proteine mirate a vari organelli cellulari, come quelle mirate al reticolo endoplasmatico e altri, hanno un enzima chiamato peptidasi peptidasi segnale nella membrana cellulare.
Questo enzima riconosce il peptide segnale specifico dell'organello in una catena polipeptidica in entrata e lo scinde, quindi funziona nella corretta distribuzione subcellulare di varie catene polipeptidiche.
Fosfolipasi
La fosfolipasi A1 nella membrana esterna dei batteri gram-negativi è una proteina transmembrana di tipo III. Svolge un ruolo in varie attività cellulari, tra cui la secrezione di peptidi tossici, solo per citarne alcuni.
proteine di giunzione
Queste proteine transmembrana sono una componente cruciale dell'adesione cellulare alla matrice extracellulare e formano varie giunzioni come spazi vuoti e giunzioni strette tra le cellule.
Le giunzioni gap consentono la comunicazione diretta tra le cellule. Le giunzioni gap consentono lo scambio di piccole molecole come ioni, zuccheri e amminoacidi. La connessina è una proteina di giunzione gap.
Riconoscimento cellulare
Le proteine transmembrana glicosilate sono coinvolte nel riconoscimento cellulare e un esempio comune è la tipizzazione del gruppo sanguigno ABO. Questi oligosaccaridi determinano il gruppo sanguigno di una persona e sono molto importanti clinicamente.
Trasporto del glucosio
Varie proteine transmembrana formano diversi vettori e canali gated nella membrana per facilitare la diffusione di varie molecole. GLUT-1 o trasportatore di glucosio 1 è una di queste proteine di membrana integrali.
Struttura delle proteine transmembrana
Strutturalmente, l'alfa-elica è la struttura più comune nel dominio transmembrana delle proteine integrali e una ragione parziale per la predominanza di questa alfa-elica su altre strutture secondarie è l'interazione idrofobica favorevole e di van der Waals tra i lipidi del doppio strato e l'ammino idrofobico residui acidi e catene laterali idrofobiche degli amminoacidi.
La topologia delle proteine transmembrana di fronte al citosol e alla matrice extracellulare è diversa e rimane la stessa per tutta la vita di questa proteina. Le proteine periferiche mostrano movimenti flip-flop in un doppio strato lipidico, ma tali movimenti sono un grande no per le proteine transmembrana.
Proteine transmembrana di tipo I
Queste proteine attraversano la membrana una volta.
Il numero di domini, in particolare il dominio transmembrana, che assicura l'alloggiamento stabile delle proteine nella membrana, dipende molto dal tipo di proteine. T
Il numero di solito varia da un dominio transmembrana a molti. La glicoforina A sulla superficie dei globuli rossi è una comune proteina transmembrana a passaggio singolo comunemente chiamata proteina transmembrana di tipo I.
Proteine transmembrana di tipo II
Contrariamente alle proteine di tipo I, i recettori accoppiati a proteine G (GPCR) attraversano la membrana sette volte (proteine transmembrana di tipo II) e quindi sono anche chiamati recettori serpentini.
Le acquaporine sono un altro esempio di alfa-elica contenente proteine transmembrana associate al trasporto di acqua, glicerolo e altre sostanze idrosolubili nella cellula. Le catene laterali idrofobiche del dominio dell'elica sono escluse dall'interno dell'elica e formano interazioni di van der Waal con le catene aciliche dei lipidi del doppio strato.
Tuttavia, l'elica non contiene esclusivamente amminoacidi idrofobici/privi di carica. Contiene anche amminoacidi idrofili/carichi, che sono impegnati nella formazione di legami idrogeno con altri amminoacidi carichi dell'elica, aiutando così a stabilizzare l'elica stessa.
Proteine transmembrana di tipo II
L'elica alfa potrebbe dominare il motivo transmembrana nella maggior parte delle proteine, ma questo non è l'unico motivo che si trova in una proteina integrale. Più fili beta sono uniti da un anello a forcina da una struttura a forma di botte chiamata beta-barile che ospita una cavità al centro per il trasporto delle molecole.
È un motivo secondario comune nel caso di vari porin. Questi barili beta contenenti proteine transmembrana sono comunemente chiamati proteine transmembrana di tipo III.
Strutturalmente, queste porine sono omotrimeri perché sono composte da tre subunità identiche, con ciascuna subunità avente 16 filamenti beta che formano un barile. L'interno di questo porin è idrofilo per consentire il trasporto di sostanze idrofile nella cellula; tuttavia, la parte esterna di questo beta-barile è idrofobica e interagisce con i lipidi del doppio strato garantendo la stabilità di questo poro.
La caratteristica unica di queste proteine beta-barile è una disposizione alternata di amminoacidi idrofobici e idrofili. Più di 50 tali contengono proteine un barile beta e dipendono dall'orientamento dei filamenti beta. Questi appartengono a tre categorie principali: il motivo a chiave greca, il motivo a rotolo di gelatina e il motivo su e giù.
Proteine transmembrana di tipo IV
Alcune proteine transmembrana hanno ancoraggi lipidici aggiuntivi per un'ulteriore stabilizzazione e questi sono noti come proteine transmembrana di tipo IV o proteine ancorate ai lipidi.
Le ancore lipidiche comuni includono acido miristico, acido palmitico, catene aciliche prenilate e glicofosfatidilinositolo (GPI).
Tra questi, gli ancoraggi GPI si trovano all'esterno della cellula, cioè il lato esoplasmatico del doppio strato lipidico, ma il resto di questi ancoraggi si trova sul lato interno della membrana, che è il lembo endocitosolico della membrana cellulare.
L'isoprene contenente 5 atomi di carbonio è il precursore per la costruzione di ancoraggi prenilici. I batteri mancano di proteine ancorate a GPI, ma negli eucarioti come gli esseri umani svolgono una vasta gamma di funzioni come la trasduzione del segnale dipendente dal recettore, l'adesione cellulare e persino le funzioni enzimatiche.
Conclusione
La struttura di queste proteine varia da proteine a passaggio singolo a proteine a passaggio multiplo, con la maggior parte di esse che ospita un'alfa elica come struttura secondaria predominante. Queste proteine sono coinvolte in diverse funzioni, dal servire come proteine di canale alla segnalazione cellulare.
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