Che cos'è il legame disolfuro: formazione, tipi, funzioni

Il legame disolfuro è principalmente un legame covalente tra i residui della catena laterale nella stessa proteina o può essere una proteina diversa.

Oltre al legame peptidico, il legame disolfuro è un diverso tipo di legame covalente, è presente nella molecola proteica. Questo legame si forma a causa dell'ossidazione del gruppo sulfidrilico o tiolo (gruppo SH) proveniente dal residuo di cisteina (amminoacido non essenziale). Legame disolfuro espresso come RSSR1 e noto anche come legame SS.

In questo articolo "che cos'è un legame disolfuro" vengono descritti brevemente diversi fatti del legame disolfuro, come la procedura di formazione, i tipi e le funzioni del legame disolfuro.

Come si formano i legami disolfuro?

La procedura di formazione del legame disolfuro è descritta in questo punto.

Il legame disolfuro è un tipo di legame covalente in cui due gruppi tiolici (gruppo SH) generati da due residui di cisteina sono coinvolti nella formazione del legame. S- l'anione proveniente da una cisteina agisce come un nucleofilo e attacca l'altra catena laterale residua della cisteina dal legame disolfuro.

La reazione di formazione di un legame disolfuro è-

R-SH + R1-SH + (1/2) O2  ⇌ RSSR1 + H2O

La formazione del legame disolfuro comporta il trasferimento di due elettroni e questo trasferimento avviene dal gruppo sulfidrilico ridotto (SH) del residuo di cisteina alla forma ossidata di cistina (SS).

Per saperne di più segui: Legame peptidico vs legame fosfodiestere: analisi comparativa e fatti

Tipo di legame disolfuro

Il legame disolfuro è un legame covalente chimico presente nella struttura terziaria delle proteine. È uno dei tipi importanti di legame come il legame peptidico, legame idrogeno interazione ponte salino presente nelle proteine.

Legame disolfuro nelle proteine

Con il legame peptidico, il legame disolfuro è anche un legame molto essenziale nei peptidi o nelle proteine. È un legame più forte rispetto agli altri legami che contribuiscono nella struttura terziaria della proteina.

disolfuro legame è presente in quasi tutti i tipi di proteine ​​extracellulari (usate nei sistemi della struttura cellulare). Questo legame è uno dei componenti integrali della struttura secondaria e terziaria della proteina (il legame peptidico è l'elemento costitutivo della struttura primaria).

Il legame disolfuro è solitamente costituito da due parti, una è parte polare o parte idrofila e un'altra è parte non polare o parte idrofobica. Tra queste due parti, la parte idrofobica è orientata verso la superficie interna della proteina, mentre la parte idrofila è diretta verso la superficie esterna del legame. Questo orientamento della parte polare o idrofila aiuta a formare il collegamento tra due amminoacido residuo.

L'energia media di dissociazione del legame del legame disolfuro è di circa 50 kcal/mol e la lunghezza del legame SS è di quasi 2 angstorm. Il legame disolfuro è un legame molto forte e a corto raggio.

cos'è un legame disolfuro
Legame disolfuro nelle proteine.
Credito d'immagine: Wikimedia Commons

Per saperne di più segui: 15 esempi di legami covalenti coordinati: informazioni dettagliate e fatti

Funzione del legame disolfuro

Funzione di legame disolfuro nel determinare la struttura di proteine ​​è molto diffuso.

L'attività principale del legame disolfuro è fornire stabilizzazione alla struttura 3D della proteina e presentare una procedura redox fisiologicamente appropriata. Il legame disolfuro è una parte essenziale del ripiegamento e della stabilità delle proteine. La struttura terziaria della proteina ottiene la stabilizzazione dall'interazione disolfuro.

Il legame disolfuro governa il processo biologico di base in un organismo vivente. Il processo di trasferimento degli elettroni (due elettroni vengono trasferiti dalla cisteina alla cistina) è accelerato dagli enzimi, la Thirodoxin. Il disolfuro massimo si forma intramolecolare, in alcuni casi speciali questo legame può formarsi tra due residui di cisteina vicinale e conduce l'unico legame covalente naturale nella formazione del polipeptide.

 La scissione del legame disolfuro nelle proteine ​​può causare il collasso della conformazione di vari processi biologici e la mancata corretta formazione del legame disolfuro può essere la ragione di gravi disturbi poiché le molecole proteiche formano aggregati e provoca la morte cellulare.

Per saperne di più, controlla: HBr è ionico o covalente: perché? Come, caratteristiche e fatti dettagliati

I legami disolfuro possono essere rotti dall'ossidazione

Il legame disolfuro può essere rotto dal processo di ossidazione-riduzione e dall'aggiunta di agenti ossidanti e riducenti. Il più usato agenti riducenti per prevenire l'ossidazione è il legame disolfuro β-mercaptoetanolo noto come BME e ditiotritolo (DTT).

La procedura di riduzione dell'ossidazione nelle proteine ​​avviene per via in vitro ed è una reazione di scambio tra tiolo e disolfuro. Il legame disolfuro è generalmente formato dall'ossidazione del gruppo tiolo (SH) presente in

I legami disolfuro sono facilmente ossidati da vari tipi di ossidanti e le costanti di velocità sono piuttosto elevate (105-107 M-1 S-1). L'intermedio che si forma nel mezzo di reazione sono i tiosolfati [RSS(=O)R.]. Questo intermedio subisce un'ulteriore ossidazione e al termine dell'ossidazione si verifica la scissione del legame disolfuro.

Il legame disolfuro può essere rotto dal calore

Il legame disolfuro non può essere rotto applicando energia termica. Il calore denatura principalmente la proteina (le proteine ​​si dispiegano dalla struttura piegata).

La rottura del legame disolfuro è fondamentalmente un processo irreversibile. La rottura del legame disolfuro provoca la denaturazione della proteina alla temperatura di fusione (in cui la proteina si denatura). Si procede attraverso la reazione di scambio disolfuro-tiolo.

In presenza di MTS (metanosolfonato) il calore indotto  reazione di scambio dal disolfuro al tiolo è ostacolato e il potere di resistenza al calore delle proteine ​​è migliorato.

L'energia termica interrompe il legame idrogeno e le interazioni idrofobiche non polari nelle proteine. L'applicazione di calore aumenta l'energia interna così come l'energia cinetica all'interno delle molecole. Così le molecole iniziano a vibrare rapidamente e i legami deboli presenti nel gruppo di molecole si rompono.

Il legame disolfuro è formato dall'interazione idrofobica e idrofila. A causa dell'assorbimento del calore, i legami idrogeno e le interazioni idrofobiche vengono interrotti e di conseguenza si verifica la rottura del legame idrogeno.

L'energia di dissociazione del legame del legame idrogeno è di circa 12-30 kilojoule/mol e per il legame disolfuro è di quasi 251 KJ/mol. Pertanto la scissione del legame disolfuro non si verifica applicando la normale energia termica.

Le proteine ​​globulari esistono fondamentalmente nella condizione di equilibrio tra gli stati ripiegati e spiegati. In condizioni normali lo stato piegato è per lo più favorito. L'applicazione di energia termica equivale quasi alla temperatura di fusione (Tm) , la proteina inizia a dispiegarsi, ovvero si verifica la denaturazione della proteina.

Per saperne di più si prega di passare attraverso: Legame peptidico vs legame disolfuro: analisi comparativa e fatti

Il legame disolfuro può essere rotto dall'acqua

Molto precisamente si può prevedere che il legame disolfuro non può essere rotto dall'acqua.

I legami disolfuro sono legami covalenti chimici molto forti e anche la sua energia di dissociazione del legame è piuttosto alta rispetto ad altri legami covalenti simili. Dà stabilizzazione alla struttura terziaria delle proteine. Non è possibile rompere un legame disolfuro aggiungendo acqua.

Se una qualsiasi soluzione acquosa alcalina prende parte alla reazione con il legame disolfuro, gli ioni idrossido (OH-) attacca il legame disolfuro e formerà un nuovo legame con uno degli atomi di zolfo dai due atomi di zolfo formati dal legame disolfuro. Di conseguenza, il legame disolfuro verrà scisso.

La reazione di cui sopra è nota come idrolisi alcalina del legame disolfuro.

Domande frequenti (FAQ)

Di seguito viene fornita una risposta ad alcune domande frequenti sul legame disolfuro.

Come si può prevenire la formazione del legame disolfuro?

Risposta: il pH del campione deve essere basso (pari o inferiore a pH 3-4). A pH basso i gruppi tiolici (SH) vengono protonati e non possono partecipare alla reazione di formazione del legame.

In che modo i legami disolfuro influenzano la stabilità delle proteine?

Risposta: I legami disolfuro riducono l'entropia nella molecola proteica nel suo stato denaturato.

I legami disolfuro si formano spontaneamente?

Risposta: Sì, i legami disolfuro possono essere formati in un processo spontaneo dall'ossigeno molecolare.

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